белки аминокислоты


Обмен простых белков и аминокислот.Функции белков:
Пластическая-!г? белков синтезируются азотистые основания,углеводы,липиды.
Каталитическая.
Транспортная-переносят плохорастворимые в-ва.
Защитная- основная функция V-глобулинов.
Сократительная- актин и миозин в составе мышечной ткани.
С'труктурная-коллаген и эластин.
Рецепторная-в составе рецепторов.
Буферная - регулирует pH крови.
Обезвреживающая- роль альбуминов в снижении токсичности.
Генетическая-участвуют в передачи генетической информации.
Гемостатическая-участие в свёртывающих и ан гисв-х системах.
Трофическая-при голодании источником аминокислот выступают белки крови,мышц,печени.
Энергетическая-10-15% Е за счёт белков.
Потребность белка для взрослого человека 1-1.5 пкг.80-120г ■•сут.
В рационе человека 55%белков должно быть животного происхождения,а остальные 45% растительного. Потребность человека в белках зависит от возраста,пола,физиологического состояния,характера работы,климат-х условий, а также неблагоприятных условий внешней среды.
Источники:
Животного происх-я-мясо,печень,рыба,молоко,белок яйца,
Растительного происхождения-крупы,бобы,хреб.
Большое значение имеет не только кол-во белка.но и его качество. По химической ценности белки делятся на:
Полноценные-содержат все незаменимые а.к.,хорошо усваиваются в ЖКГ. В этом типе наблюдается оптимальное соотношение м\у незаменимыми и заменимыми а.к. Для взрослого человека незаменимыми являются 8 а.к.: валин, лейцин,изолейцинл'риитофан,трионин, метионин. фенилаланин,лизин. Для детей ещё 2 а.к. являются н е з а м - м и - г и с ти д и н. ар г и п ш i.
Неполноценные-белки растительной пищи(отсутствуют лизин.метионин.Они хуже усваиваются в ЖКТ.
® растительные белки находятся в полисахаридных оболочках,V затрудняют переваривание белков.
в растительной пищи имеются ингибиторы протеолитических jf-ов ЖКТ. « кол-во белков в раст.пище | чем в жив.пище.
Мерой биологической ценности белков является величина обратнопропорциональна кол- ву белка необходимого для под держания азотистого баланса.
Азотистый баланс- соотношение м\у кол-ом азота поступившего с пищей и азотом выделив-ся из орг-ма. Виды азотистого баланса:
Поступает азота | чем выделяется(Кпост.<Квь1д). «-»при голодании, заболевании.
Поступает азота | чем выделяется Шпост,>МвшД.) «+»у ребёнка в период выздор-я.
«Азотистое равновесие»Кол-во поступившего равно кол-ву выделившегося.(NnocT =Шыд.)-у взрослого здорового человека.
Наименьшее кол-во белка при ^ устанавливается белковое равновесие- наз. белковый минимум(30-50г\сут).
Белковая недостаточность-Квашиоркор-заболевание V наблюдается у детей в центральной Африке(«золотой(красный) мальчик») заболевания возникает у детей не употребляющие в пищу животный белок,а используют только раст-ый,отмечается задержка роста,анемия,жировое перерождение печени.поражение почек,атрофия поджелудочной железы. В дальнейшем перестают усваиваться даже растительные белки—►волосы становятся красно-коричневыми-^смерть в 50-90%.Если дети остаются живы,то наблюдается умственная отсталость.
Этапы обмена белков:
Подготовительный-пищеварение белков.
Промежуточный-внутриклеточный обмен.
Образование и выведение конечных продуктов.
Общая характеристика ферментов(Г)
Все / относятся к классу гидролаз,подклассу-пептидаз.Различают экзопептидазы,'V гидролизуют наружные пептидные связи,эндопептидазы-гидролизуют внутренние пептидные свзи.
242951027622500Экзопептидазы:

Карбоксипептидазы отщепляет а.к.с С-конца полипептидной цепи.
Аминопептидазы отщепляют а.к. с N-конца полипептидной цепи.
Ферменты обладают субстратной специфичностью,гидролизуют пептидные связи, образованные определёнными а.к. остатками. Лучше гидролизуются денатурированные белки. Большинство ферментов пептидаз вырабатывается в виде проферментов.Акивация про-/ идёт пугём ковалентной модификации(частичным протеолизом).
« В ротовой полости нет / гидролизующих белки.
11ротеолиз в желудке. В желудочном соке присутсвует иро-/-пепсиногенЛ
вырабатывается при поступлениипищи в желудок.Выработка пепсиногена и его секреция осуществляется с помощью гормона гастрина.
Активация пепсиногена:
1201420227330HCL
00HCL
10712453651250086360339090пепсиноген00пепсиноген803275616585Н20 с N-конца 42 а.к00Н20 с N-конца 42 а.кМедленно, под действием соляной кислоты.
2)Быстро(аутокатализ).
пепсинпепсиноген пепсин/ ЧН20 с М-конца 42 а.к..Характеристика пепсина:
Пепсин-эндопептидаза, гидролизует внутренние пептидные связи,образованные ароматическими кислотами,лейцином,дикарбоиовыми а.к. Оптимум pH-1,5-2.
Гастриксин -(пепсинободобный /.образуется из пепсина,)-эндопептидаза,гидролизует внутренние пептидные связи образованные дикарбоиовыми а.к.,оптимум рН=3,5-4,5 Соотношения м\у пепсином и гастриксином 4\1.У ребёнка в желчном соке есть ещё /- ренин(химозин) V участвует в створаживании молока.Он действует на белок молока- козеин.
казеин——^——*- параказеин + Сагпикопегтщ V ^ осадокОт казеина отщепляется гликопепгид,образуется параказеин,'V вместе с Са выпадает в осадок,этот осадок способствует лучшему перевариванию.
Функции HCL:
активирует пепсиноген,превращая его в пепсин.
создаёт оптимум pH для пепсина (1.5-2)
бактерицидное действие.
вызывает набухание и денатурацию белка.что улучшает его переваривание.
стимулирует моторику желудка,улучшает перемешивание пищи с желудочным соком.
усиливает выработку в 12 п.к. гормона секретина.
Переваривание белков в проксимальном отделе 12 кишки. Работают ферменты панкреатического сока,^ вырабатываются в виде про-/.Главный / панкреатического сока является трипсин.
(энпгеропептндаза) энтерокиназа кишсока. трипсиноген —трипсин / ч- Н20 с N-конца 6 а.к.трипсинтрипсиноген ■ -^-^-«^трипсинН20 с N-конца 6 а.к.Трипсин-эндопептидаза,'V гидролизует внутренние пептидные связи образованные основными а.к.-аргинином и лизином.Оптимум рН=7,5-8
17811756703695' i
00' i
трипсин
Химотрипсиноген^-^* химотрипсин "ГТ* —«-химотрипсин "Р" ^^химотрмпсин л Н20 сN-конца6а.к.Н202дипегтщдаХимотрипсин а-по строению-3 иолипеитидные цепи .соединённые дисульфидными мостиками.Обладают широкой субстратной специфичностью, катализирует распад эфиров,амидов.расщепляет внутренние пептидные связи в белках,^ образованы ароматическими а.к.,оптимум рН=7,5-8
трипсин проэпастаза»- зпастазаЭластаза-эндопептидазалидролизует внутренние пептидные связи,образованные малыми а.к.-глицин,пролин, аланин.
трипсинПр&-кар6ок€мпептедааакэрбсжсипептйдазаАиВ
Эндопептидазы отщепляют а.к. с С-конца,карбоксипептидаза А- отщепляет ароматические а.к.(металлофермент),карбоксипептидаза В-отщепляет основ.а.к. В итоге в 12 кишке образуется смесь из а.к. и олигопептидов. В работу включается / тонкого кишечника.Кишечный сок содержит активные ферменты-аминопептидазы,^ являются экзопептидазами,отщепляют а.к. с N-конца.Металлофермент V в активном центре содержит Zn или Mg-Завершает гидролиз ди.трипептидазы кишечного сока.
Всасывание аминокислот.
Процесс всасывания может осуществляться разными путями.Симпорт(«сим»-вместе) а.к. всасываются с ионами КЛ'а.и K-Na-АТФаза. Для валина и лейцина-тронслоказы. Перенос с участием глютатиона-V глютамильный цикл.
АК
трамофераза-^
*■- мембрана знегре&цита
эГниение белков в толстом отделе кишечника. Те белки и а.к. которые не были усвоены организмом,они поступают в толстый кишечник,где подвергаются действию / бактерий.При этом образуется ряд токсичных в-в: газы,Н2,метан,C02,H2S,NH3..и др. Образуются органические кислоты:масляная,молочная,уксусная.Большинство а.к. подвергаются декарбоксилированию с образованием токсичных аминов.
172212031757
007
NH2-CH2-CH2-CH2-CH-COOH■ NH2-CH2-CH2-CH2-CH2-NH2
ормитен14путресция
NH2
Путресцин-может образоваться под действием декарбоксилаз в различных клетках.Идё на синтез спермина,спермитина,хроматина ядра—> деление клетки.
NH2-CH2-CH2-CH2-CH2-CH-CQOHу ^Я MH2-CH2-CH2-CH2-GH 2-С Н2 ■ NH2
дазин1/кадаверин
NH2С02
При распаде ароматических а.к. происходит разрушение боковой цепи и образуется токсичные для организма в-ва.
3288030-16510он
00он
он
16706850А
А
00А
А
1310640311150ми
-JH3
00ми
-JH3
756285521970С02
00С02
2216785622300CH3SH
метил ме ркаптан
00CH3SH
метил ме ркаптан
758825844550-CH2-CH-CQOH
NH2
00-CH2-CH-CQOH
NH2
1808480989965снЗ
00снЗ

тирозин
18542006246495-снЗ
00-снЗ
-сн2-сн-соон
NH2
14135100Е бактерий
V-
00Е бактерий
V-
322072032385CH3SH
мешшеркапган
00CH3SH
мешшеркапган
1772920210820Г4НЗ
00Г4НЗ
1261745213995С02
00С02

39941508255индоп
00индоп
195199017780скатол
00скатол
триптофан
Обезвреживание токсичных в-в в печени:
Обезвреживание индола-по воротной вене индол поступает в печень и подвергается /-гидроксилазе.
3178810000248920825500155829029273500S03H
000S03H
27349452952750.-<4
00.-<4
339217029813250SG3K
000SG3K
7061203084830|V
00|V
6978653855720I.
00I.
13227054091305NH2
00NH2
32270704114800NH2
00NH2
7734304316730дадвшш серная «слета
00дадвшш серная «слета
24726904276090калкеаав сспь кчдоксклсерной кислоты
(ЖИВОТНЫЙ ГНДСКС8П(50С0Д»Т с МОЧОЙ
00калкеаав сспь кчдоксклсерной кислоты
(ЖИВОТНЫЙ ГНДСКС8П(50С0Д»Т с МОЧОЙ
-463555240020Обезвреживание Фенола:
00Обезвреживание Фенола:
13798555748655О
ft.
00О
ft.
10255256123305НИ
00НИ
29514806411595“Л
¥ДФ-тцшрон|1пТ<& у\ т да\У
00“Л
¥ДФ-тцшрон|1пТ<& у\ т да\У
28028906606540Г
1 л
00Г
1 л
41198806896100Г\
00Г\
34245556939280¥ДФ
00¥ДФ
197739069875401
001
755657020560фенов
00фенов
9467857093585О
00О
14636757132320А
У ч
00А
У ч

37604701270фб«ил-гоутронвд|метс>к-с:й чное соединение выд-я с мочой)
00фб«ил-гоутронвд|метс>к-с:й чное соединение выд-я с мочой)
1563370502920УДФ-гпкжурон&вая
кислотз
00УДФ-гпкжурон&вая
кислотз


белки «ар
акте зашяшых а.к.
распад тканевых бедагоа
/
синтез неороздедиэторвв UHC -с, гшшдов
с. небелковых аитосодержаарх шедшт«'(хопан,^реатиы?н.1; -штавошш
-с. гема
-с. гайшнта мепашка
-с. пурина и тф«м«дша{агст»{стых основан»??
-с. штеттштт « ттржррьш гормонов -с. пепггвдоэСзшефмшы т эедорфмны)
-ГНГ
178816038100Внутриклеточный обмен.
00Внутриклеточный обмен.
5080344805Аминокислоты, поступившие в клетку, включаются в процессы анаболизма и катаболизма. Пути поступления и использования а.к.:
00Аминокислоты, поступившие в клетку, включаются в процессы анаболизма и катаболизма. Пути поступления и использования а.к.:
Совокупность свободных а.к. находящихся в клетке,составляют а.к. фонд(пул).Кол-во постоянное и равное 35гр + постоянный качественный состав( исключение составляют дети-а.к.фонд изменчив!!!)
Благодаря ферменту лизосом, тканевые белки распадаются(за сутки около 400 грамм белков). Благодаря распаду тканевых белков.белки организма обновляются.причём время жизни разных белков разный.
Катепсины-(протеиназы)(Ьерменты осуществяющие распад белков в клетках. Катепсины различают в зависимости оптимума pH:
кислые катепсины(лизосом ал ьн ые)
© нейтральные( цитозоль)
щелочные(в митохондриях)
В настоящее время известна структура-протеосома,благодаря которой происходит только распад внутриклеточных белков(короткоживущих,дефектных,поражённых.старых). Классификация катепсинов основывается не только по оптимому pH,но и по строению активных центров:
® тиоловые(в активном центре SH группа)
аспарагиновые
сериновые и др.
Буквенное обозначение катепсинов; А,В.С.Д...
Биологическая роль:
устраняют дефектные белки.
участвуют в обновлении белков,клеток тканей
мобилизируют эндогенный белок при гол о дани и,сахарном диабете.
участвуют в образовании биологически активных веществ,осуществляют частичный протеолиз прогормонов в гормон.профермент в фермент и т.п.
участвуют в расщеплении белков-ферменты пищ.сока.
Энергетическая функция а.к.(10-15%Е),т.е.функция катболизма, приобретает наибольшую важность при следующих случаях:
если с пищей человек получает больше а.к.,чем требуется.
если своб.а.к. в клетке не используется для синтеза белков.
при голодании,сахарном диабете.
Катаболизм а.к. может осуществляться по общим и специфическим путям.
Общие пути:
превращение по а-аминогруппе- дезаминированиелтериаминирование.трансдезаминирование.
превращение по а-карбоксильной группе(декарбоксилирование).
превращение по углеводному скелету.
ДЕЗАМИНИРОВАНИЕ.
Дезаминирование-это ферментативная реакция,в ходе которой а-аминогруппа а.к. отщепляется с образованием своб. NH3 и безазотистого остатка.
Виды дезаминирования:
окислительное
восстановительное
гидролитическое
внутримолекулярное
Окислительное Идёт в 2-а этапа:
Й-СЩ-СШН реакция окислениядезмяввфоваше
|% L{дегкдаиртанш)
14198604445-24
00-24
Н20 МНЗ о
374650029210«ето«шота
00«ето«шота
мм«но»спота
Ферменты,осуществляющие этот процесс наиболее активны в перокеисомах печени и почках.Они относятся к 1 классу океидоредуктаз,подкласс оксидаз. 2 -а вида оксидаз:
оксидазы 1)-а.к.
оксидазы L-а.к.
Оксидазы L-а.к. имеют в качестве кофактора ФМН,оптимум рН=10—»при физиологическом значении рН:^7.4 они мало активны.
Оксидазы D-а.к. -ФАД зависимые,оптимум рН=7,4,но D-изомеров очень мало в клетке,поэтому их роль до конца не установлена.
Схема работы оксидаз:
R7493008382000I221805545720ЮСО мт^а8а. Н20+02
00ЮСО мт^а8а. Н20+02
си-тщ
I
С ООН
аминокислота
14014451270(ФМНН2) Н20 NH3 R
^ ш С —с?
iooH
00(ФМНН2) Н20 NH3 R
^ ш С —с?
iooH
830580116205ш
с##
J
соон
00ш
с##
J
соон

161480539370кегошсвота
00кегошсвота
тевдшшотта
Единственная а.к.,которая активно дезаминируется в клетке-глутамат. Эту реакцию катализирует фермент глутамат ДГ(1 класс оксидоредуктаз,подкласс дегидрогеназ). Его кофакторы: НАД+,НаДФ+,11АДНН+,НАДФНН+,т.к. он может катализировать реакцию окислительного дезаминирования/гак и восстановленное аминирование а-кетоглутарата.
Белковая часть-6 субъединип-это атлостерический фермент,оптимум рН=7,34-7,4 Активность фермента регулируется:
Акцептор-АДФ,АМФ,ГДФ, НАД
Ингибитор-АТФ.ГТФ.НАДНН+
Химизм:
митохондрии:
TOC \o "1-5" \h \z Ш|‘ш|'Fayшаддегшрдаййа»1
HOOC'-'GHs-CHj-CH—соон ♦ ноос сщ- С "-СООН
Глртннт
§
CoaxtitwI
—•- I40®> - С JHy—CMj —■ G - -ООО Н■*a-Ksiarsyf:a»ar
Н20 NH3Биологическая роль:
а.к. теряет свою аминогруппу в виде конечного продукта NH3
образуется высоко реакционноспособный безазотистый остаток а-КГ
выделяется Е=3 АТФ
продукт удаления амминого N2 из состава а.к.,который затем может быть выведен из организма,благодаря чему поддерживается азотистый баланс
в результате кол-во а.к. в клетке уменьшается.
ПЕРЕАМИНИРОВАНИЕ(ТРАНСАМИНИРОВАНИЕ).
Переаминирование-это ферментативная реакция ,в ходе которой а-аминогруппа от а.к. переносится на а-кетокислоту,образуется новая а-а.к. и а-к.к.
Это реакция обратима и является универсальной для всех живых организмов. Реакцию катализирует фермент относящийся ко 2 классу -трансфераз, подкласс аминотраисфераз.
По строению это холофермент.кофактором которого является производное вит.Вб- ПАЛФ(пиридоксаль фосфат),он прочно связан с апоферментом и является простетической группой.
В реакция переаминирования вступают большинство а.к.,кроме:
лизина
® треонина
пролина
® оксипролина
В настоящее время было установлено,что в клетке имеется более 10 различных трансфераз,наиболее активны AJIAT и АСАТ(аспартатаминоТФ)
2951480230251000Механизм «Пинг-Понга»

СИ*
I. ^ _ ?ч
соон N
с ода

тридоксо эу инфосфят ПАИФ
после потери аминогруппы образуется временный комплекс а.к.- ПАЛФ—«-конформационное изменение-^образуется ПАМФ и ПВК.
образование нового промежуточного комплекса КК+ПАМФ,
Реакция катализирующая фермент АСАТ.
АТ имеет 2-а ыентра связывания: ® для а.к.
для и-КГ
мэосг-си* • сн-соон ПАЛФ \ м мвоо~а% ••^:мг»си-оооь
124714090805авшртат
00авшртат
2256155597535АсАТ
00АсАТ
17881600003081020546735Л-
Г
00Л-
Г
2799715662305АсАТ
00АсАТ
3887470238125fc*rfl»M9T
00fc*rfl»M9T
442595025400Чп.
00Чп.

12255500/
>
-С ■•‘CQOH
щук
00/
>
-С ■•‘CQOH
щук
3771265246380-СЬ»' *CHj -с с &0Й
I
«•Kirerjayrapat
00-СЬ»' *CHj -с с &0Й
I
«•Kirerjayrapat
2429510278765ПАМФ
00ПАМФ

Акцепторами аминогрупп,отщепляющих от а-а.к. могут быть кетокислоты:
пируват
ЩУК
а-КГ
Осповным(главным)акцептором а-аминогрупп является а-КГ’,который выполняет коллекторную функцию в реакциях переаминирования. При этом он превращается в глутамат,который в последующем выделяет аминогруппу в виде конечного продукта NH3,TeM самым поддерживает азотистый баланс.
Схема коллекторной функции а-КГ:
\AjiAT
/oL -КГ
TOC \o "1-5" \h \z //I
//АСАТ/
R -СН-ССЮНтрансаш^щук -+ аспартзт 7 J
NH2\NH2/^ГДГ .йн^-л-кгс£-КГ глутамат *-
\
NH2
Биологическая роль переаминирования:
в ходе реакции не происходит образование свободн.МНЗ(токсичный продукт)
вввысвобождается безазотистый остаток а.к.,который является реакционноспособным ,и быстро включается в процесс метаболизма.
в ходе реакции синтезируется заменимая а.к.
ааамфиболическая роль —> реакция катаболизма а.к. с др^-синтезируются новые
а.к.
в ходе реакции происходит перераспределение аминного азота-^в результате кол- во а.к. не меняется.
Клиникодиагностическое значение определения активности АлАТ и АсАТ.
Оба фермента -органоспецифичные: АлАТ - в большом кол-ве - в печени,а АсАТ-в сердечной мышце. В норме их активность не высока.При заболевании печени :| Ал АТ,а при инфарктмиокарда-АсАТ
Коэффициент Де Ритиса =1337+\Д42
ЛГ1г\ I
Разъяснение:
«В сыворотке крови здоровых людей активность этих трансаминаз в тысячи раз ниже, чем в паренхиматозных органах. Поэтому органические поражения при острых и хронических заболеваниях, сопровождающиеся деструкцией клеток, приводят к выходу трансаминаз из очага поражения в кровь. Так, уже через 3-5 ч после развития инфаркта миокарда уровень АсАТ в сыворотке крови резко повышается (в 20-30 раз). Максимум активности обеих трансаминаз крови приходится на конец первых суток, а уже через 2-3 дня при благоприятном исходе болезни уровень сывороточных трансаминаз возвращается к норме. Напротив, при затяжном процессе или наступлении повторного инфаркта миокарда наблюдается новый пик повышения активности этих ферментов в крови. Этим объясняется тот факт, что в клинике трансаминазный тест используется не только для постановки диагноза, но и для прогноза и проверки эффективности лечения . При поражениях клеток печени, например при гепатитах, также наблюдается гипертрансаминаземия (за счет преимущественного повышения уровня АлАТ), но она имеет более умеренный и затяжной характер, а повышение активности трансаминазы в сыворотке крови происходит медленно. При различного рода коронарной недостаточности (стенокардия, пороки сердца и др., кроме инфаркта миокарда) гипертрансаминаземия или не наблюдается, или незначительна. Определение активности трансаминаз в сыворотке крови при заболеваниях сердца следует отнести к дифференциально-диагностическим лабораторным тестам. Повышение уровня трансаминаз в сыворотке крови отмечено, кроме того, при некоторых заболеваниях мышц, в частности при обширных травмах, гангрене конечностей и прогрессивной мышечной дистрофии.»
ТРАНСДЕЗАМИНИРОВАНИЕ.
Трансдезаминирование-это сочетание 2-х процессов:
это переаминирование в ходе которого а-аминогруппа от а.к. перебрасывается на а-КГ с образованием глутамата.Эту стадию катализирует фермент АТ с кофактором ПАЛФ.
окислительное дезаминирование глутамата с образованием свободной NH3 и а- КГ.катачизирует ГДГ с кофактором НАД+
1431290370840«оос-сн.-.-л-с *0*ИИ•НАДФВ’и'00«оос-сн.-.-л-с *0*ИИ•НАДФВ’и'IIТДгПАЛФ)(J)ГДГ
Я
3668395156845НЩ+ §Ш
00НЩ+ §Ш
ЧНДО^^Г&*~ОСИИ /
■ОS3
«■€»шшштoi'щщш
Биологическая роль:
Большинство а.к. которые прямым путём могут выд-ть а-аминогруппу в виде NH3 выделяют её нейтральным путём,используя коллекторную функцию а- КГ—^поддерживается азотистый баланс.
В качестве акцептора аминогруппы в реакциях трансдезаминирования могут выступать и другие кетокислоты, но конечным акцептором всегда является -а-КГ.
ОБМЕН АММИАКА.
Источники NH3 в клетке:
трдасдезамшмровдамя АК
Обезвреживание биогенных адамов
д&зашшроваж*е fipwyx т

Л
/
овет«теп.«ное
299974020320гаиеше a.i. а кмаечше
00гаиеше a.i. а кмаечше
дезаминйршанве
ПЗЮ
Аммиак это высокотоксичное соединение,которое в норме содержится в крови в очень небольших кол-ах 0,4-0,7 мг\л или 25-40 ммоль\л
Причины токсичности:
аммиак связывает а-КГ в клетках головного мозга—>в результате концентрация <х- КГ в клетке { —^торможение работы ЦТК. Итопнарушается регенерация ЩУК-^накапливается ацетил-коА—>кетоз—^нарушение Е-ого обмена.
| концентрации а-КГ за счёт связывания его NH3 —> нарушения процесса катаболизма а.к.,т.к нарушаются процессы переаминирования и трансдезаминирования.
NH3 связывается с глугоматом—>глутамия.В больших концентрациях ето в-во Т осмотическое давление в клетке и вызывает отёк клеток головного мозга.
I концентрации глутамата в клетке —>мало ГАМК(гаммааминомаслянная кислота)—>■ преобладают процессы возбуждения—>-судороги.
большое число аммиака в виде NH4+,oh в клетку не проходит,а свободный аммиак легко проходит ч\з мембрану и в цитозоле образуют N114+,который накапливается возле мембраны—^нарушается трансмембранный перенос натрия и калия.
большая [NH3] в крови —^явление алколоза-^|сродства гемоглобина с кислородом и кислород в ткани не идёт—^гипоксия.
Клинически отравления аммиаком проявляется в виде тремора, нечленораздельной речи.
затуманивания сознания, кома, судороги, смерть.
Пути обезвреживания Аммиака:
емггез «чевшы е лечен»
147955081280X.
00X.
ашяшшшез в почках
ч-2410460515937500-31165805264150образование амидов {глуташна т
асгтрапша)
00образование амидов {глуташна т
асгтрапша)
-23317206386830««тез аланина
00««тез аланина
-205740760095ч
00ч
воесгаиюятепьное ашшровашйШ" {трзн феамиййрсвай*®!
35788606483985синтез вурйновах в пирншдян-овых азотистых оснований
00синтез вурйновах в пирншдян-овых азотистых оснований
Пути обезвреживания аммиака делятся на :
Местные(временное связывание NH3)
восстановительное аминирование а-КГ
образование амидов » синтез аланина
Общие (конечное обезвреживание NH3)
синтез мочевины
аммоногенез
СУДЬБА УГЛЕРОДНОГО СКЕЛЕТА
Безазотистые остатки а.к,- углеродные скелеты являются амфиболическими метаболитами: используются для процессов катаболизма,а также могут участвовать в процессах анаболизма.
те а.к. углеродный скелет которых превращается в ацетил-коА и используется для синтеза липидов-кетогенные а.к.(1а.к.-лейцин).
те а.к. углеродный скелет которых представлен ПВКДЦУК -идёт на синтез глюкозы(ГНГ)-гликогенные их 13 (гли,ала,сер)
те а.к. углеродный скелет которых используется для синтеза глюкозы и липидов- смешанные их 5(изолейцин,лизин,фенилаланин,тирозин,триптофан).
углеродные скелеты могут выполнять анаплеротическую функцию(в процессе катаболизма а.к. превращаются в метаболиты ЦТК и участвуют в работе пути: аспарагин и аспартат -ЩУК
ФА и тирозин-ацетил коА метионин,треонин-сукцинилко А глутамин и глутамат -а-КГ’
углеродные скелеты а.к. используются для синтеза заменимых а.к.:р-ии переаминирования и восстановительного аминирования а-КГ.
ДЕКАРБОКСИЛИРОВАНИЕ(ПРЕВРАЩЕНИЕ ПО а-КАРБОКСИЛЬНОЙ ГРУППЕ)
Декарбоксилирование - это ферментативная реакция ,в ходе которой а-карбоксильная группа отщепляется с образованием С-02 и биогенных аминов.
Эти реакции катализируют ферменты -декарбоксилазы(4 класс-лиаз) Это холофермент
,кофакгор которого является производное вит. В6-ПАЛФ
Биогенные амины,образовавшиеся в реакциях,являются БАВ,функции которых:
нейромедиаторов
гормонов
регуляторов местного действия Образование ГАМК:
CGOH
IСН2
тутамзтдекарйоксилаза | ’'-{-
СН2 * J> СН2
ПАЯФ
CHNH2^С«|Ш2
СООНГАМК
глутамат
функция:-нейромедиатор,тормозящий процессы возбуждения в ЦНС.
Катаболизм ГАМК:
Инактивирование осуществляется путём периаминирования—^образуется янтарная кислота,подключается к ЦТК.
ГАМК используется как лечебный продукт -гамолон-при нарушении мозгового кровообращения,депрессияхдравмах головного мозга.
9182100 ОН?—СН -fT 00?«со.
4JL
00 ОН?—СН -fT 00?«со.
4JL
29718000002254885375920гмсщрнДК
00гмсщрнДК
463550273050V
00V
342265267970т м нщ
00т м нщ
1034415775970гщж
00гщж

Образуется в тучных клетках соединительной ткани,при аллергии,травмах. Действие:
® местное сосудорасширяющее действие,формирует основные признаки воспаления(гиперемия,воспаление,отёчность), э повышается проницаемость сосудистой стенки для воды « вызывают спазм глаткой мускулатуры дыхательных путей(бронхоспазм).
понижают АД но повышают внутри черепное давление.
® стимулируют желчную секркцию. в нейромедиатор.
Образование Дофамина:
TOC \o "1-5" \h \z «20
\/\ Fe 2-/
/■’ Vcwf о*\ \ !4
:v j* V.LiTдоо^декарбгарfГ
«Г "****нй'*"*ЧН*\ НО' ' '■ "
тирозин/\C02 ’
Н4-в»штер(Ве) \
Н2-мгегггер«н
2584452705100Биологическая роль:
-«Гормон счастья»-вызывает чувство удовольствия, -улучшает интеллект, память.
00Биологическая роль:
-«Гормон счастья»-вызывает чувство удовольствия, -улучшает интеллект, память.
Нейромедиатор в ЦНС,используют как лекарственный препарат,при Паркенеоне. Образование Серотонина:
02Н20



-«цветные сны»
-при участии совместно с гистамином—»восполительная реакция.
температуру тела,АД.
-медиатор аллергических рекакций.
Обезвреживание биогенных аминов:Амины должны действовать быстро и кратковременно.Существует 2 пути:
Окислительное дезаминирование биогенных аминов при использовании при использовании ферментов : -моноаминоксидаза-ФАД-зависимый фермент
2810510695325saranasB ~
вгн,ш, ,*V«202-H20-U
&CH2-NH2 \ /ч.
БД
00saranasB ~
вгн,ш, ,*V«202-H20-U
&CH2-NH2 \ /ч.
БД
333565595504000-диаминоксидаза-ПАЛФ Процесс приводит к образованию свободной NH3 и появлению органических кислот
NH3 Н20
-О/НК/
RCOOH -* R-C=0
кислотаальдегид
реакция трансметилирования
37198300>СЙ2-СНг
I
00>СЙ2-СНг
I
1457960161925I мтт
00I мтт
2870200221615тъ-ц
00тъ-ц
427355281305НМ Ж
\ Ж
00НМ Ж
\ Ж
3278505316230\ Ж*

00\ Ж*


}Леп«шстам-й«
Биологическая роль реакции декарбоксилирования:
» образуются высокоактивные биогенные амины
реакция декарбоксилирования необратима.
образуется конечный продукт С02
СПЕЦИФИЧЕСКИЕ ПУТИ А.К.
Обмен метионина.
Метионин -незаменимая а.к.,которая в основном используется для биосинтеза белкадакже:-включается в общий путь катаболизма а.к.
может иметь специфические пути обмена(р-ия трансметилирования)
ТРАНСМЕТИЛИРОВАНИЯ-ферментативная реакция переноса метальной группы от донора SAM на какой либо акцептор в метаболических пр-х.
23590250ЧМ2

СИ -нн5
соон
&тВД8»ежЁшешшй«рАМ)
00ЧМ2

СИ -нн5
соон
&тВД8»ежЁшешшй«рАМ)
779145104965500787400982345«ST»c«wsge№®errp
00«ST»c«wsge№®errp
15017751279525V
00V
1841501396365001841501244600СИ|
00СИ|
1543051682750
метамин
00
метамин
9194801899920реакция даз шторой АТФ
00реакция даз шторой АТФ
9194802180590отдаёт 3 оетатха
00отдаёт 3 оетатха
9251951801495?ед$нствентя
00?ед$нствентя
14389101493520H4P207
H3PG4
00H4P207
H3PG4
9194802305050фосфорной
шепоты}
00фосфорной
шепоты}

SAM является донором метальной группы,т.к. метальная группа находится при атоме
S,имеющий положительный заряд,связь здесь не прочная и группа легко отщепляется. Биологическая роль SAM:
с-з холина
с. фосфотидилхолина
с. карнитина
с. адреналина « с. креатина
® с. нуклеотидов
с. анзерина(пептид нервной ткани)
обезвреживание биогенных аминов
с. цистеина
Синтез Креатина.
Идёт в 2-е стадии,используется 3 а.к.:глицин,аргинин,SAM.
622300002329180484505СН-НН2
00СН-НН2
3119120538480СН2
СООН
00СН2
СООН
882015554355ГЛМЦЙН
00ГЛМЦЙН
2307590662940COOK
орнктод
00COOK
орнктод
17907057086500189865774065CH-NH2
00CH-NH2
162560946785СООН
яршнян
00СООН
яршнян
2861945793750гузнаддасацет ат
00гузнаддасацет ат

1485901270Щ2
от

СН2
СООН
00Щ2
от

СН2
СООН
130937021590NH2
I
ОМ
Я-СйЗ
«2
СООН
креатив
00NH2
I
ОМ
Я-СйЗ
«2
СООН
креатив
2729230116840мышечная
ткань
00мышечная
ткань
600710160655метшТ-Ф
00метшТ-Ф
2159000167640кровь
00кровь
524510543560SAM
00SAM
1003300543560SAT
00SAT

Креатин подвергается в мыш.клетках реакции ацилирования.
2250440000638175160655Р=МИ -{«фк|к|геатишт«:фосф LCH3#-
00Р=МИ -{«фк|к|геатишт«:фосф LCH3#-
2231390774700феюфат {*$}
00феюфат {*$}
36468056350ш—
Ьш
■сш ж
>Ъо
00ш—
Ьш
■сш ж
>Ъо
2805430199390спонтанно
‘'ST-
НЗР04
00спонтанно
‘'ST-
НЗР04
1187450770890АТФ
00АТФ
122809045466000554355543560:оон
жрштш
00:оон
жрштш
3651885647065шрешгмжт
00шрешгмжт

Креатининфосфат-основной макроэрг мышечной ткани.Его концентрация в мышечной ткани в 3-4 раза больше чем АТФ Б* 10*3 ккал
При мышечном сокращении реакция идёт в обратном порядке,идёт обратный синтез АТФ—^концентрация АТФ постоянна.
Креатинин-конечный продукт. Он выходит в кровь,его концентрация постоянна,зависит от мышечной массы: у женыцин=44-88 мкмоль\л . у мужчин = 44-100 мкмоль\л в моче:0,5-2г\сут
4,4-17,7 ммоль суг
Внорме в моче отсутствует.
Патологическая креатининурия:
при травмах
атрофия мышц
сахарный диабет
недостаток вит.Е Физиологическая креатинурия:
у детейд.к. синтез креатина опережает рост мышечной ткани.
у взрослых, у пожилых и стариков(связана с дегенерирующим свойством мышечной ткани)
БАГ
*§Щ
’вжг,Щ
аденшм»* ГбШцйстеия *■ синтез шеи
\
синтез цкетеяка
итабомзм
3SAM35АГ
2992120162560/
00/
СН2-СН-СООН декарбоксилаза гн? гж>\%тШпр/|X^^Н2^HO-CH2-CH2-N ={CH3)3
Н NH2С02
сер«этшшшшнхышн
Реакция образования Фенилаланина. -незаменимая а.к.лдёт на синтез белка.

Н4БПН26Птирозин
Нарушения обмена ФЛ:при врождённом дефекте фермента ФАгидроксилазе у ребёнка наблюдаются ФАурия-^ФА накапливается в крови и выделяется с мочой.ФА вступает в процесс катаболизма.
фенщтакгат
VCH-COOH^S-СНгС-СООЙ TOC \o "1-5" \h \z '\kjIх
еЧ-МГ гвугаматN
^ттаЛ0НИНУ\
■фшмвПВКу
OQ2фештцегвг
Фенилкеюнурия (phenylketonuria) - Наследственное заболевание человека, характеризующееся нарушением миелинизации нервных волокон, снижением количества меланоцитов, экземами, судорогами, умственной отсталостью и др. Обусловлено нарушением обмена фенилаланина вследствие дефицита. Из всех наследственных заболеваний, связанных с нарушением обмена аминокислот, фенилкетонурия встречается наиболее часто (1/11000). Наследуется по аутосомно-рецессивному типу. В ряде случаев
фенилкетонурия поддается лечению путем назначения специальной диеты, что приводит к коррекции обмена веществ и нормализации состояния пациента.
Обмен Тирозина.
17424401270002
0002
ЮС
;Fe++
40036750СИ;.—£Н~*СООН ДОСА-декарбо*(^
00СИ;.—£Н~*СООН ДОСА-декарбо*(^
81978540640grСН-СООНта
00grСН-СООНта
251015534925штзш
7=—^*
\
00штзш
7=—^*
\
5656580433070С 02
00С 02
2091055511175МБП
00МБП
2870200511175Н2БЯ
00Н2БЯ
3700780575945ДОФА
00ДОФА
781685586740шраш
00шраш

SAII SAT
Fe,, Н20\^
fin
•-‘.'Y=5!YcMrfH2 „Ьтттбт. ""ТПгСНгр..oAj1 Н / \ * HtyKJ Ьп V;429895105410дофамин
00дофамин
ЁШ(Ш?«ерадаеншя»
cmадренавш
Синтез Меланина.
Синтез идёт в пигментных клетках.
Ш>
ч
Vти&сгнназа
li V |||
- -Ч/1
^°V^Vc4r^H^CG0Hу/VЛ.У'' 'Ч/''■■ДОФА-хазм♦ *еяшш
Н4БПН2БППА_
тирогинДОФА
При отсутствии тирозиназы-альбинизм-не синтезируется пигмент меланин
Катаболизм Фенилаланина и Тирозина.
19583401270H2Q
М
(есилааа —♦-
00H2Q
М
(есилааа —♦-
1412240508002
0002
2505075219075002770505741045гщттт
00гщттт
4441825216535ТА
00ТА
3267710240665сн-соон
' ; ..
нщ
00сн-соон
' ; ..
нщ
53975346075LJ Ан-а
00LJ Ан-а
1974850538480V щ
«Ш1
00V щ
«Ш1
1284605711200Н4Ш
00Н4Ш
34925746760феншаяаиш
00феншаяаиш
292163510471150042659301214120Г1>ЦрТ€НТИ111Н'€.К.СЙД
ШШ
00Г1>ЦрТ€НТИ111Н'€.К.СЙД
ШШ
30810201656080Г'ттщтттшт ш «кто
00Г'ттщтттшт ш «кто
1487805102108002 £02 П€фЫйДР©КШ:фе;|у^ВКдй
" с»
0002 £02 П€фЫйДР©КШ:фе;|у^ВКдй
" с»
15227301636395,■
АСК
00,■
АСК
190501760855парагййкжси
фенипПВК
00парагййкжси
фенипПВК
23050501809750деАСК
00деАСК

НС™С0ОИ i
-С-СНг-С-СНг-СООН
II
Оv
НОйЕ-СИ
■|ашя,"а ,и С—С—CHy*C-CHj - С ООН- гу**“.. .
I IH2Q
щшчй»яштг&
19367500СИгО-С^-СС^Н
00СИгО-С^-СС^Н
382778023495О
2СН2»—C-SfeoA / \
00О
2СН2»—C-SfeoA / \
39497011430Ш с -pt нс-сооь
<&р*м»вав яюйота-
00Ш с -pt нс-сооь
<&р*м»вав яюйота-
1558290127000+
00+

22212301270штш
00штш
373316574930ЦТК
00ЦТК
416560127000/
00/
443420574930синтез Липидов
00синтез Липидов

1398270-26035гиг
00гиг
ЦТК
При генетическом дефекте фермента гомогентинзиноксидазы-алкоптонурия:
-f концентрация гомогентинзиновой кислоты—^нарушается сродство крови к хрящевой ткан и —>i (акак л ивается в местах крылья носа,уши,суставы-и-02—>алкаптоны (соединения чёрного цвета)—>кожа приобретает серовато-зеленоватый цвег-^охроноз.
Выделяется ч\з почки с мочой—>моча чёрного цвета.
Опасности не имеет,у взрослых - наблюдается заболевание суставов.
Пути превращения ФА и тирозина в разных тканях.
1320801741805шраокедфетш
¥$у1Ё&Т
00шраокедфетш
¥$у1Ё&Т
241302083435,оа.;р-в®»сйфенйш / (щват CG2 М 4 > дешотгенж
00,оа.;р-в®»сйфенйш / (щват CG2 М 4 > дешотгенж
1454152621280т$огетшновая щслоте
00т$огетшновая щслоте
4946652999740йяшша» ийАШЯвив i ки.сшт ot
00йяшша» ийАШЯвив i ки.сшт ot
1454153640455$умар»ла1*етоац€т
00$умар»ла1*етоац€т
14605004274185Н20 ■ С02
00Н20 ■ С02
51993802632075:Н46П
00:Н46П
48260002878455j др#8»«й .щрештза
00j др#8»«й .щрештза
50907953100070■*, тт
00■*, тт
48882303648075трансметялазв
00трансметялазв
44418254364990{
00{
44418254401185<_ надпочечник
00<_ надпочечник
1065530000-29845203962002
0002
37592033166054'
004'
7658104050030\
4
00\
4
190504084955ё
фиварат
1
00ё
фиварат
1

-41040055533390f йюйяяГ'Ч
00f йюйяяГ'Ч
<^_^«ервшя тш«ь__,3'
ОБЕЗВРЕЖИВАНИЕ АММИАКА
Местные пути:
DЦИТОЗОЛЬ
25615900Н20
0
00Н20
0
19831052540МНЗ
Ч
00МНЗ
Ч
143383041910СООН

№2
00СООН

№2
2234565259715ОТ-
00ОТ-
3338195630555►гм
:оон
00►гм
:оон
1455420641350'Н2 НДДФНН* \
:оон
<>У_КГНАДФ+тутам81
00'Н2 НДДФНН* \
:оон
<>У_КГНАДФ+тутам81
33331151270:оон
ЖН2
:н2
00:оон
ЖН2
:н2
2537460466725\
00\

Образуется глутамат,который не является транспортной формой аммиака,т.к. это отрицательнозаряженная а.к.,которая не может пройти ч\з цитоплазматическую мембрану—»не может вынести аммиак из клетки в кровь.
Амидирование дикарбоновых а.к.
цпи112014073025гпутшдасйн
таза
00гпутшдасйн
таза
200469551435СООН
IHNH3
OH2J2
UIH2
%
00СООН
IHNH3
OH2J2
UIH2
%
3376295234950КРОВЬ
00КРОВЬ
960120772160АТФ
00АТФ
2946401270:оон
:hnh2
:н2 -4- ннз
DH2
:оон
00:оон
:hnh2
:н2 -4- ннз
DH2
:оон
289560819150глуташт
00глуташт

плуга ми в
.АДФ4-НЗР04
Фермент глютаминсинтаза-это регуляторный фермент,ингибиторы которого являются : АМФ,глю-6-фосфат,некоторые а.к.(ала,гли и т.д.)
Образуется глутамин-нейтральная а.к.,которая легко проходит ч\з ЦПМ-^кровь-^-печень и почки.
П Ы
18421357620ООН HNH2
:Н2 С=0 N NH2
аегшрагш
00ООН HNH2
:Н2 С=0 N NH2
аегшрагш
15684541910:оон
00:оон
3162300222885КРОВЬ
00КРОВЬ
88900349250ЗН2
IOCH
аспартзг
00ЗН2
IOCH
аспартзг
743585422275/\
АТФ\
АДФ+НЗР04
00/\
АТФ\
АДФ+НЗР04
646430147955асвшгшештаза NH3
00асвшгшештаза NH3
11061700Мд++
00Мд++

Аспарагин образуется редко,т.к. больше требуется АТФ
Из мышечной ткани икишечника удаление аммиака идёт с помощью аланина:

Биологическая роль:
в результате работы цикла мышца избавляется от 2-х токсичных в-в (аммиак и ПВК)
в результате образуется глюкоза-Е для мышечной ткани и клеток головного мозга. Глутамин—«-кровь—►почки
АМИНОГЕНЕЗ В ПОЧКАХ(синтез амми-х солей в почках).
ЦЛМ
20154901270:оон
ЖШ2
Н2
№2
•ООН
шутамвт
00:оон
ЖШ2
Н2
№2
•ООН
шутамвт
30289527305СООН
CHNH3
СН2)2
C-NH2
%
шутамш
00СООН
CHNH3
СН2)2
C-NH2
%
шутамш
963295227330гпюташназа
00гпюташназа
970915638810нон
00нон
1468755647700NH3
00NH3
4404360782955CL-
00CL-
2959735412115NH3+H—>МН4 /
00NH3+H—>МН4 /
3928110744220scf:
4
Р04--*
00scf:
4
Р04--*

моча
Это процесс образования катиона аммония.
Биологическая роль:
удаляется токсичный аммиак
® удаляется избыток ионов Н+—►поддерживается pH крови » в составе аммиачных солей удаляются избыток анионов кислот
сберегаются катионы Na+ и К+,т.к. если бы не было катиона аммония.удалялся бы натрий и калий,котоые необходимы в свою очередь,для осматического давления крови
ОРНИТИНОВЫЙ ЦИКЛ (мочевинообразование, ц. Кребса-Хензелайта).
Начинается в митохондриях гепатоцитов.
^.№Н2
1)Ш3+С02+2АТРН*20карбомсилфосфатсинтазMg++2ADF+-H3P04+С=0
*"40hj©
шрбшшлфсисфатмтмтФр
1640840424815+
00+
726440789940карбомсйлфосфат
00карбомсйлфосфат
2117090189230т
|Сша
:нш2
:оон
00т
|Сша
:нш2
:оон
548005000366458566675Ш2
>0
т
;сшр
:нш2
;оон
00Ш2
>0
т
;сшр
:нш2
;оон
4751705388620ЦШВ ♦ ОЛЬ
00ЦШВ ♦ ОЛЬ
2038350783590арнятмн
00арнятмн
2525395300355кар&оиовларштдаТ€>
^*

НЗР04
00кар&оиовларштдаТ€>
^*

НЗР04

Цйтрушн
6477001270m2

«
СЙ2р
ЙШ2
00m2

«
СЙ2р
ЙШ2
401955196853)
003)
1932940154305Itg-sHf
-аргш«ввсущ«щтсйнта*а 7—!*~
00Itg-sHf
-аргш«ввсущ«щтсйнта*а 7—!*~
3502025194945«2 зоон
> Н — т
т :н2
тт :оо«
:тт2 юон аргининосущинат (артш« оянтарнш Ш№>}
00«2 зоон
> Н — т
т :н2
тт :оо«
:тт2 юон аргининосущинат (артш« оянтарнш Ш№>}
1486535251460:ош
:нмн2
:.Н2
ООН
аспартат
00:ош
:нмн2
:.Н2
ООН
аспартат
2051685819150АТФ
00АТФ
585470821690цмтрулш
00цмтрулш
22847308928104
АДФ+НЗР04
004
АДФ+НЗР04
40157401504315,-0
00,-0
263080515621004Н2
;?ш
т
■снга
:ош
артаник
004Н2
;?ш
т
■снга
:ош
артаник
49142651569085М2
■ СН2 <3 ЖМН2 -ООН ариитин
00М2
■ СН2 <3 ЖМН2 -ООН ариитин
18357851626235ООН

00ООН

38506401688465М.Н2
00М.Н2
402399520021552^С)
002^С)
369125518535650018491201839595L +
00L +
30581601833245авгишЯд
■'С02'')
00авгишЯд
■'С02'')
7747001854835арпдадассущшат ям а за
00арпдадассущшат ям а за
17379952139950соон
фужарат
00соон
фужарат
34207452308860V
00V

35509206920230»очевш«
00»очевш«
Образуется мочевина—> кровь—>моча Концентрация мочевины в крови=3,3-6,6 ммоль\л Концентрация мочевины в моче=333-583ммоль\л(20-35-г\сут)
Суммарное уравнение биосинтеза мочевины:
NH3 + С02 +аси-ат + ЗАТФ +
2Н20—>-мочевина+фумарат+2АДФ+2НЗР04+АМФ+Н4Р207
Для образования одной молекулы мочевины необходимо затратить 3 молекулы АТФ или 4-е высокоэнергетические связи.
Большое кол-во Е, исп-ся в этом процессе,образуется в путях катаболизма а.к.
Биологическое значение:
в орнитиновом цикле аммиак обезвреживается с образованием нетоксичного соединения мочевины
организм избавляется от 2-х продуктов катаболизма (аммиак и С02)
цикл пополняет фонд а.к. аргинин ® цикл регулирует pH крови (КОС)
Связь орнигинового цикла с ЦТК :
3357245846455шЫ
00шЫ
Гл.цель пополнения уровня аспартата.
цитщкш
48209201270соо«

сода
щук
щк
00соо«

сода
щук
щк
55689540640СООН
Ж
00СООН
Ж
338709062230СООН
сна
:вт 10 он
«дат
00СООН
сна
:вт 10 он
«дат
214757067945ШШ
ИНг
■:тп
сот
Ш1ШТ
00ШШ
ИНг
■:тп
сот
Ш1ШТ
1228090267970фумараза
00фумараза
560070459740т
соон
00т
соон
1384935595630НОН
00НОН
478790847090фушрзт
00фушрзт
3838575292100/ ч
НАД* НАШ*
00/ ч
НАД* НАШ*
4060825133350мдг
00мдг

338709010795цж
00цж
„2 Зфш
R*qH~COOH
ЙН2
ЙМ»
Ш
ООН
эешртат
Нарушение орнитйнового цикла:
Нарушение может возникнуть при дефекте любого из 5 ферментов,но наиболее активные и важные ферменты яв-я:
® орнитинкарбоналТФ « карбомоилфосфатсннтаза ® аргиназа
При нарушении работы фермента,аммиак не обезвреживается —^накапливается в крови-^аммиачное отравление-^гипераммониемия.
У детей:рвота,отвращение к пище,раздражимость,сонливость. Лечение: уменьшить кол-во Белка в пище.
Г ипераммониемия:
и 2 типа:дефицит карбомоилфосфатсинтаза.
Изменение концентрации аммиака и мочевины взаимозависимы, t концентрация мочевины связана с нарушением функции почек.при обезвоживании.'!' распаде Б и др.соста-х
|концентрации мочевины-заболевание печени.
Пути выделения:
аммониотельный(в форме аммониевых солей)
урикотельный (в форме мочевой кислоты)
уротельный(в форме мочевины)
КЛАССИФИКАЦИЯ АМИНОКИСЛОТ
Тривиальное
название Сокр. название остатка аминокислоты Формула Температура плавления,°C Растворимость в воде при 25°С, гЛООг
МоноаминомонокарЬоновые кислоты
Глицин G1y H2NCH2COOB 262 25
Алании А1а HjNCHCOOH
I
CH3 297 16JB
Валин Va1 H2NCHCOOH
CH(CH3) 315 8J35
Лейцин Leu H-jNCHCOOH
“ I
CH2CH(CH3)2 337 2,2
Изолейцин Не h2nchcooh CH3—ch— C2H5 284 4,12
Фенилаланин Phe H-; N CHC 0 OHyx
i г и 283 (разл.) —
Гонгами нодикарооновые кислоты и их амиды
Аспарагиновая
кислота Asp(D) H9NCHCOOH
“ 1
CH2COOH 270 0,5
Аспарагин Asn(N) HoMCHCOOH
‘ 1
ch2cokh2 236 2,5
Глутаминовая
кислота G!u(E) н2нснсоон
Jr2CH2COOH 249 0,84
Глутамин Gln(Q) h2nchcooh ‘ i
ch2ch2conh2 185 4,2
ДиаминомонокарЬоновые кислоты
Орнитин(+) Orn h2nchcooh
ch2ch2ch2nh2 140 —
Лизин Lys(K) H-.NCHCOOH ' 1
сн2сн2сн2сн2ш2 224 Хорошо
растворим
Аминокислоты
Аргинин а$э h2nchcooh
!:h2
CHoCHiNH—С—MH2
II
m 238 15
Гидроксианинокислоты
Серии Ser(S) h2nchcooh
ch2oh 228 5
Треонин Tre(T) HnNCHCOOH “ 1
СНз—CH—OH 253 20,5
Тирозин Tyrf/j H2NCHCOOH
14JL0h 344

Т иоаминокислоты
Метионин Met(M) H,NCHCOOH
' 1
CH2CH2SCH3 283 3,5
Цисте и н Cys© HiNCHCOOH
■ 1
CH2—SH 178 Хорошо
растворим
Ге те |> о цинические а м и н о к и споты
Триптофан Try(VV) HiNCHCOOH * 1
CH2—||
NH Q 382 1,14
Пролин Рго(Р) H,C
нД <■'
NH Ш2
:нсоон 299 16,2
Оксипролин Opr HOC
H£ TT
NH рн2
CHCOOH 270 36,1
4,3
Г и стид и н His(H) HiNCHCOC
‘ i
CH,_ Ж
U 277 цитозапь. гпютяпюк цпитаивиь
V■
Особенности переваривания белков в тонком кишечнике у детей:
У детей раннего возраста отмечается j активность / панкреатического сока- поджелудочная железа незрелая.Переваривание белков до а.к. может быть затруднено,продуктами распада могут быть пептиды.Проницаемость кишечной стенки у ребёнка f чем у взрослого .Пищевые белки могут поступать в кровь—^иммунная реакция на введения чужеродных белков.
У
NH2

Приложенные файлы

  • docx 11390525
    Размер файла: 644 kB Загрузок: 0

Добавить комментарий