бох бх 300+300


Учебная дисциплина – Биоорганическая химия
№ п/п Вопросы
Модуль 1. Химические основы биологического взаимодействия органических соединений
Реакции электрофильного присоединения и замещения в органической химии
1. Реакции электрофильного замещения характерны для
1) бензола
2) бутана
3) циклобутана
4) бутена
2. Реакции присоединения характерны для
1) метана
2) бутана
3) циклогексана
4) циклопропана
3. При взаимодействии 2-метилбутадиена-1,3 с 1 молем хлороводорода преимущественно образуется
1)
2)
3)
4) 4. При гетеролитическом разрыве ковалентной связи
1) у каждого из ранее связанных атомов остается по одному электрону
2) разрыв старых и образование новых связей происходит одновременно
3) электронную пару, связывающую атомы, забирает один из партнеров связи
4) гетеролитический разрыв ковалентной связи невозможен
5. Продукт гидратации пентина-1 в присутствии солей ртути (ii) и серной кислоты
1) СН3СН2СН2СН=СН2ОН
2) СН3-С(ОН)2-СН2СН2СН3
3) СН3-СО-СН2СН2СН3
4) СН3СН2СН2СН2СН=О
6. Продукт хлорирования бензойной кислоты
1) орто-хлорбензойная кислота
2) мета-хлорбензойная кислота
3) пара-хлорбензойная кислота
4) 2,4,6-трихлорбензойная кислота
7. Электроноакцепторные заместители
1) увеличивают скорость реакций SE в бензольном ядре
2) понижают скорость реакций SE в бензольном ядре
3) увеличивают скорость реакций SR в бензольном ядре
4) понижают скорость реакций SR в бензольном ядре
8. Реакции радикального замещения характерны для
1) бутана
2) бутена
3) бутина
4) бутадиена-1,3
9. Электронодонорные заместители
1) увеличивают скорость реакций SE в бензольном ядре
2) понижают скорость реакций SE в бензольном ядре
3) увеличивают скорость реакций SR в бензольном ядре
4) понижают скорость реакций SR в бензольном ядре
10. Бромирование пропена - реакция
1) присоединения
2) замещения
3) гидрирования
4) изомеризации
11. Галогенирование пропана - реакция
1) присоединения
2) замещения
3) гидрирования
4) изомеризации
12. При нитровании фенола преимущественно образуется
1) орто-нитрофенол
2) мета-нитрофенол
3) пара-нитрофенол
4) 2,4,6-тринитрофенол
13. 2 моль брома присоединяет 1 моль
1) бутина-2
2) бутена-2
3) бутана
4) циклобутана
14. Реакция 1,4 –присоединения характерна для
1) бутадиена-1,3
2) бутена-2
3) бутена-1
4) бутина-1
15. Толуол из бензола получают в результате реакции
1) ацилирования
2) алкилирования
3) галогенирования
4) сульфирования
16. Продукт гидратации пропина
альдегид
спирт
карбоновая кислота
кетон
17. Продукт гидратации ацетилена
альдегид
спирт
карбоновая кислота
кетон
18. Структура радикала изопропила
1) СН3-СН2-
2) СН3-СН2- СН2-
3) СН3-СН(СН3) - СН2-
4) СН2 = СН-
19. Схема реакции электрофильного замещения
С6Н6 + Br2 → C6H5Br + HBr
H2C = CH2 + Br2 → CH2Br – CH2Br
H3C – CH3 + Br2 → H3C – CH2Br + HBr
4) ∆ + Br2 → CH2Br – CH2 – CH2Br
20. Алкилирование бензола – это реакция
SR
SE
AN
AE
21. Галогенирование пропана – это реакция
SR
SE
AN
AE
22. Гидрогалогенирование циклопропана - это реакция
SR
SE
AN
AE
23. Галогенирование циклопропана – это реакция
SR
SE
AN
AE
24. Галогенирование циклогексана – это реакция
SR
SE
AN
AE
25. Продукт гидратации этилена
этанол
этин
этаналь
этановая кислота
26. Продукт гидратации пропена
1) пропаналь
2) пропанол-1
3) пропанол-2
4) пропановая кислота
27. FeCl3
С6Н6 + Сl2 → C6H5Cl + HCl – это реакция
SR
SE
AN
AE
28. Электронодонорный заместитель
1) – СН=СН2
2) – СООН
3) – NO2
4) – NH2
29. Электроноакцепторный заместитель
1) – СН3
2) – ОН
3) – NН2
4) – SO3H
30. Схема реакции радикального замещения
С6Н6 + Br2 → C6H5Br + HBr
H2C = CH2 + Br2 → CH2Br – CH2Br
H3C – CH3 + Br2 → H3C – CH2Br + HBr
4) ∆ + Br2 → CH2Br – CH2 – CH2Br
31. hν
СН3 – СH2 – CH3 + Cl2 → CH3 – CH(Cl)-CH3 + HCl - это реакция
SR
SE
AN
AE
32. СН2 = СH – CH3 + Cl2 → CH2(Cl) – CH(Cl)-CH3 - это реакция
SR
SE
AN
AE
33. Наличием в алкенах л-связи обусловлены реакции
1) замещения
2) обмена
3) присоединения
34. в реакции пропена с HBr по правилу Марковникова образуется
1) 1-бромпропан
2) 2-бромпропан
3) 1,2 -дибромпропан
4) 1,3-дибромпропан
35. СН2 = СН2 + [О] + Н2O → СН2(ОН) - СН2(ОН) – это реакция
1) Вюрца
2) Вагнера
3) Зинина
4) Кучерова
Кислотно-основные свойства органических соединений
36. Наиболее сильными кислотными свойствами обладает
1) СН3СООН
2) ClCH2COOH
3) BrCH2COOH
4) FCH2COOH
37. Наиболее сильными основными свойствами обладает
1) 4-аминобензойная кислота
2) 4-аминонитробензол
3) анилин (аминобензол)
4) 4-аминохлорбензол
38. Самая сильная кислота Бренстеда
1) СН3СН2СН2ОН
2) СН3СН2СН2SН
3) СН3СН = СН2
4) СН3СН2СН2NН2
39. Самая сильная сн-кислота Бренстеда
НС ≡ СН
Н2С = СН2
Н3С – СН3
40. Самое сильное основание Бренстеда
С6Н5NH2
CH3NH2
(СН3)2NH
(CH3)3N
41. Самое слабое основание Бренстеда
С6Н5NH2
CH3NH2
(СН3)2NH
(CH3)3N
42. Самая сильная кислота Бренстеда
анилин
фенол
пара-нитроанилин
пара-нитрофенол
43. Самое сильное основание Бренстеда
анилин
фенол
пара-нитроанилин
пара-нитрофенол
44. Кислота Бренстеда - это
донор протона
акцептор протона
донор электронной пары
4) акцептор электронной пары
45. С раствором HCl взаимодействует
1) С6H5OH
2) (C3H7)2NH
3) CH3СООН
46. Основание Бренстеда - это
донор протона
акцептор протона
донор электронной пары
4) акцептор электронной пары
47. Самая сильная SН-кислота Бренстеда
1) СН3СН2СН2SН
2) СН3SН
3) СН3СН2SН
48. Кислота Льюиса – это
донор протона
акцептор протона
донор электронной пары
4) акцептор электронной пары
49. Основание Льюиса - это
донор протона
акцептор протона
донор электронной пары
4) акцептор электронной пары
50. Кислота Бренстеда
предоставляет протон
присоединяет протон
предоставляет электронную пару
присоединяет электронную пару
51. NH- кислота Бренстеда
С2H5NO2
C2H5NH2
C2H5CN
NH4Cl
52. Основность уменьшается в ряду
метанол, этанол, пропанол
этиламин, этантиол, этанол
этиламин, этанол, этантиол
пропанол, этанол, метанол
53. Кислотность увеличивается в ряду
метанол, этанол, пропанол
этиламин, этантиол, этанол
этиламин, этанол, этантиол
пропанол, метанол, этанол
54. ОН-кислотой Бренстеда является
1) фенол
2) этантиол
3) этиламин
4) этан
55. Ацетилен - это кислота Бренстеда
1) СН-
2) ОН-
3) NH-
4) SH-
56. Основность усиливается в ряду
анилин, аммиак, метиламин
метиламин, аммиак, анилин
метиламин, анилин, аммиак
анилин, метиламин, аммиак

57. Основность ослабевает в ряду
анилин, аммиак, метиламин
метиламин, аммиак, анилин
метиламин, анилин, аммиак
анилин, метиламин, аммиак
58. Кислотность фенола понижает заместитель
1) – СООН
2) - COH
3) – NH2
4) – NO2
59. Кислотность фенола увеличивает заместитель
1) – NH2
2) -Cl
3) -CH3
4) – NO2
60. Основность анилина понижает заместитель
1) – СООН
2) - Cl
3) – NH2
4) – CH3
61. Самая сильная ОН-кислота в водном растворе
СН3ОН
СН3СН2ОН
(СН3)2СНОН
(СН3)3СОН
62. Наиболее сильная кислота
1) СН3СООН
2) ClCH2COOH
3) Cl3CCOOH
4) Cl2CHCOOH
63. Наиболее слабая кислота
1) СН3СООН
2) ClCH2COOH
3) Cl3CCOOH
4) Cl2CHCOOH
64. Наиболее сильная кислота
1) α -хлормасляная
2) масляная
3) γ-хлормасляная
4) β –хлормасляная
65. Наиболее слабая кислота
1) α -хлормасляная
2) масляная
3) γ-хлормасляная
4) β –хлормасляная
66. Самая слабая КИСЛОТА Бренстеда
1) СН3СН2СН2ОН
2) СН3СН2СН2SН
3) СН3СН = СН2
4) СН3СН2СН2NН2
67. Самое сильное основание Бренстеда
1) СН3СН2СН2ОН
2) СН3СН2СН2SН
3) СН3СН = СН2
4) СН3СН2СН2NН2
68. Самое слабое основание Бренстеда
1) СН3СН2СН2ОН
2) СН3СН2СН2SН
3) СН3СН = СН2
4) СН3СН2СН2NН2
69. С NaOH взаимодействует
С2H5SH
C2H5OH
C2H5OC2H5
H2C=CH2
70. Самая сильная кислота Бренстеда
1) СН-
2) NH-
3) OH-
Реакционная способность спиртов, эфиров, фенолов и их тиоаналогов
71. Внутрикомплексный хелат образуется при взаимодействии гидроксида меди (II) c
1) СН2ОН-СН2-СН2ОН
2) СН3СН2СН2ОН
3) СН2ОН-СНОН-СН2ОН
4) С6Н5ОН
72. Продукт внутримолекулярной дегидратации 2-метилпентанола-2
1) СН3СН2СН=С(СН3)2
2) СН3СН2СН2С(СН3)=СН2
3) СН3СН=СН2
4) СН3СН2СН2СН=С(СН3)2
73. Продукт межмолекулярной дегидратации этанола
этаналь
этилен
диэтиловый эфир
этан
74. При бромировании фенола преимущественно образуется
1) 2-бромфенол
2) 4-бромфенол
3) 2,6-дибромфенол
4) 2,4,6-трибромфенол
75. Продукт РЕАКЦИИ СН3СН2-О-СН2-СН3 + Н2SO4 →
1) диэтилоксонийгидросульфат
2) этанол
3) этантиол
4) этансульфоновая кислота
76. Кофермент а - представитель
1) спиртов
2) простых эфиров
3) фенолов
4) тиолов
77. Функциональная группа фенолов
1) –ОН
2) –СООН
3) –СНО
4) – NH2
78. Функциональная группа спиртов
1) -NO2
2) –ОН
3) –СООН
4) –СНО
79. СН3 – СН (CH3) – ОН
1) 1 -метилэтанол-1
2) 2-метилэтанол-2
3) пропанол-1
4) пропанол-2
80. Пропанол-1 - продукт восстановления
1) пропана
2) пропаналя
3) пропилена
4) пропановой кислоты
81. вещество СН2 - СН – СН2 относится к классу
| | |
ОН ОН ОН
1) фенолов
2) альдегидов
3) простых эфиров
4) многоатомных спиртов
82. Этилат натрия C2H5ONA - продукт взаимодействия этанола с
1) гидроксидом натрия
2) натрием металлическим
3) гидрокарбонатом натрия
4) гидридом натрия
83. Спирт + карбоновая кислота ↔ сложный эфир + вода
1) реакция нейтрализации
2) реакция этерификации
3) реакция гидратации
4) реакция гидролиза
84. Нитроглицерин относится к классу
1) солей
2) сложных эфиров
3) простых эфиров
4) нитроалканов
85. Качественной на мнгоатомные спирты является реакция
1) с Сu(ОН)2
2) с СuО
3) с КМnO4
4) с Сu(ОН)2 при нагревании
86. Формула фенола
1) СН3СООН
2) С2Н5ОН
3) С6Н5ОН
4) С6Н5СН2ОН
87. Формула бензилового спирта
1) СН3СООН
2) С2Н5ОН
3) С6Н5ОН
4) С6Н5СН2ОН
88. Фенолят натрия C6H5ONa - продукт взаимодействия фенола
1) с гидроксидом натрия
2) с нитратом натрия
3) с хлоридом натрия
4) с сульфатом натрия
89. Фенол можно обнаружить с помощью
1) натрия
2) хлороводорода
3) водного раствора гидроксида калия
4) хлорида железа (III)
90. Фенол и бензол реагируют с
1) Вг2
2) Na
3) водным раствором NaOH
4) нитрующей смесью
91. Соединение С2Н5 - О – С2Н5 относится к классу
спиртов
простых эфиров
сложных эфиров
альдегидов
92. Карболовая кислота – это
фенол
этанол
метанол
Толуол
93. Пикриновая кислота – это
1) 2,4,6-трибромфенол
2) 2,4-динитрофенол
3) 2,4,6-тринитрофенол
4) 2,4,6-тринитротолуол
94. Этанол реагирует
1) с гидроксидом калия
2) с гидрокарбонатом калия
3) с калием
4) с оксидом калия
95. Водородная связь образуется между молекулами
1) спиртов
2) фенолов
3) альдегидов
4) алканов
96. С6Н5СН2ОН относится к классу
спиртов
карбоновых кислот
фенолов
альдегидов
97. Простой эфир – продукт
межмолекулярной дегидратации спиртов
внутримолекулярной дегидратации спиртов
окисления тиолов
окисления спиртов
98. Простым эфиром, тиолом, спиртом являются соответственно
CH3OCH3, CH3SCH3, CH3OH
CH3COOC2H5, C2H5SH, CH3OH
CH3OC2H5, C2H5SH, CH3OH
CH3COOC2H5, CH3SC2H5, CH3OH
99. Условия реакции межмолекулярной дегидратациии этанола
H2SO4 (конц.), t = 170 0C
H2SO4 (конц.), t = 140 0C
H3PO4, t = 300 0C
Cu, t.
100. СH3- S – S – CH3 – ЭТО
этантиол
диметилтиол
диметилдисульфид
4) диметилсульфид
Биологически важные реакции карбонильных соединений
101. Для альдегидов наиболее характерны реакции
1) нуклеофильного присоединения
2) нуклеофильного замещения
3) электрофильного присоединения
4) электрофильного замещения
102. Основания Шиффа образуются в результате реакции
1) самоокисления-самовосстановления
2) восстановления
3) присоединения-отщепления
4) присоединения
103. Положительную йодоформную пробу даёт
1) бутанол-1
2) этаналь
3) этанол
4) бутен-2
104. 3-метилпентаналь образуется при окислении
1) 3-метилпентанола-3
2) 3-метилпентанола-2
3) 3-метилпентанола-1
4) 3-метилпентановой кислоты
105. Спирты при взаимодействии с альдегидами образуют
1) основания Шиффа
2) ацетали
3) оксимы
4) карбоновые кислоты
106. В реакцию альдольной конценсации всупает
1) метаналь
2) бензальдегид
3) бутаналь
4) 2,2-диметилпропаналь
107. Продукт реакции СН3СНО + LiAlH4 →
1) этанол
2) этаналь
3) этен
4) этановая кислота
108. Продукт окисления пропаналя
пропановая кислота
пропанон-2
пропен
пропан
109. Формалин – это
40 %-ный раствор метаналя в воде
40 %-ный раствор метанола в воде
40 %-ный раствор этаналя в воде
40 %-ный раствор этанола в воде
110. Продукт окисления первичного спирта
кетон
альдегид
алкан
карбоновая кислота
111. Продукт окисления вторичного спирта
кетон
альдегид
алкан
карбоновая кислота
112. Красный осадок образуется при нагревании свежеосажденного Сu(ОН)2
с фенолом
с уксусной кислотой
с этиленом
с формальдегидом
113. Качественная реакция на формальдегид – его взаимодействие
с водородом
с бромом в водном растворе
с хлороводородом
с аммиачным раствором оксида серебра
114. Метаналь – это
жидкость при н.у.
хорошо растворимый в воде газ с резким запахом
плохо растворимый в воде газ без запаха
4) хорошо растворимый в воде газ без запаха
115. Продукт восстановления пропаналя
пропановая кислота
пропанон-2
пропанол-2
4) пропанол-1
116.. Ацетали образуются при взаимодействии альдегидов
с водородом
с аммиачным раствором оксида серебра
со свежеосажденным Си(ОН)2
4) со спиртами
117. Веществом «x» в схеме СН3СНО → x → С2Н4 является
уксусная кислота
этанол
метаналь
1,1-дибромэтан
118 Карбоновые кислоты - продукты взаимодействия альдегидов
с водородом
с аммиачным раствором оксида серебра
с NaHSO3
со спиртами
119. Спирты - продукты взаимодействия альдегидов
с водородом
с аммиачным раствором оксида серебра
со свежеосажденным Сu(ОН)2
со спиртами
120. Имины - продукты взаимодействия альдегидов
с водородом
с аммиачным раствором оксида серебра
с аминами
со спиртами
121. ЧИСЛО Л-СВЯЗЕЙ ОДИНАКОВО В МОЛЕКУЛАХ
С2Н2,СН3СНО
С2Н4,СН3СНО
СН3ОН, Н2СО
С6Н6, С2Н4
122. Функциональная группа альдегидов
–СОН
–СООН
–ОН
-NО2
123 Гомолог этаналя
С2Н6О
С3Н6О2
С4Н8О
С5Н12О
124. Функциональная группа кетонов
карбонильная
2) –карбоксильная
3) –гидроксильная
4) –амино
125. О
⁄⁄
СН3 - СН2 – СН(CH3) - С – Н
пентаналь
3-метилбутаналь
4-метилбутаналь
2-метилбутаналь
126.
СНз – С - СНз
||
О
пропаналь
пропанол-2
пропанон-2
пропановая кислота
127. Фенолформальдегидная смола - продукт реакции
поликонденсации
дегидратации
полимеризации
дегидрирования
128. О
⁄⁄
СН2 = СН - С
\
Н
пропаналь
пропен-2-аль
пропен-1-аль
пропен-2-ол-1
129. В реакцию канниццаро вступает
1) бензальдегид
2) ацетальдегид
3) бензол
4) фенол
130. В реакцию альдольной конденсации вступает
метанол
метаналь
этанол
этаналь
131. Ацеталь - продукт взаимодействия альдегида
с 1 молем водорода
с 2 молями водорода
с 1 молем спирта
с 2 молями спирта
132. Полуацеталь – продукт взаимодействия альдегида
с 1 молем водорода
с 2 молями водорода
с 1 молем спирта
4) с 2 молями спирта
Карбоновые кислоты и их функциональные производные
133. Функциональная группа карбоновых кислот
-СOН
-СООН
-ОН
4) -С = O
134. Наиболее сильная кислота
СН3СООН
НСООН
С2Н5СООН
С6Н5СООН
135. Муравьиная кислота
С6Н5СООН
CH3COOH
НCOOH
4) C15H29COOH
136. Бензойная кислота
С6Н5СООН
C15H31COOH
С17Нз5СООН
C15H29COOH
137. Дает реакцию серебряного зеркала и окрашивает лакмус в красный цвет
уксусная кислота
муравьиная кислота
муравьиный альдегид
4) глюкоза
138. Формула предельных одноосновных карбоновых кислот
CnH2nCOOH
CnH2n+1COOH
CnH2nO
4) CnH2n-1COOH
139. СН3СООН + SOCl2 → CH3COCl + SO2 + HCl – это реакция
1) нуклеофильного присоединения
2) нуклеофильного замещения
3) электрофильного присоединения
4) электрофильного замещения
140. Уксусная кислота вступает в реакцию этерификации
1) с уксусным ангидридом
2) с аммиаком
3) с натрием металлическим
4) с пропанолом
141. Галогенангидриды - продукты взаимодействия карбоновых кислот
1) с НСl
2) с NaCl
3) c Cl2
4) c PCl5
142. Соединение относится к классу

1) галогенанидридов
2) амидов
3) ангидирдов
4) сложных эфиров
143. При нагревании янтарной кислоты протекает реакция
1) декарбоксилирования
2) элиминирования
3) внутримолекулярной дегидратации
4) межмолекулярной дегидратации
144. При нагревании щавелевой кислоты происходит реакция
1) декарбоксилирования
2) элиминирования
3) внутримолекулярной дегидратации
4) межмолекулярной дегидратации
145. НООС – СООН – это кислота
уксусная
пропионовая
щавелевая
малоновая
146. Гомологи уксусной кислоты
сильные электролиты
слабые электролиты
неэлектролиты
амфотерные соединения
147. Уксусную кислоту можно получить
взаимодействием ацетата натрия с водным раствором С02
взаимодействием ацетата натрия с серной кислотой
восстановлением ацетальдегида
окислением пропанола
148. Акриловую и пропионовую кислоты можно отличить с помощью
бромной воды
метилоранжа
хлорида натрия
4) гидроксида меди (II)
149. Сложные эфиры - продукты взаимодействия карбоновых кислот
с оксидами металлов
с активными металлами
с солями
4) со спиртами
150. Особые свойства муравьиной кислоты связаны с тем, что она
имеет наименьшую молярную массу
имеет наибольшую степень диссоциации
проявляет свойства как кислот, так и альдегидов
4) проявляет свойства как кислот, так и оснований
151. СН2 = СН - СООН – Структурная формула кислоты
щавелевой
глутаровой
акриловой
янтарной
152 Один из продуктов реакции СН3СООН + С2Н5ОН →
этилацетат
этилформиат
метилэтиловый эфир
4) ацетальдегид
153 СН3 - С ≡ N – структурная формула
ацетонитрила
ацетамида
уксусного ангидрида
ацетата аммония
154 О
⁄⁄
СН3 - С – структурная формула
\
NH2
ацетонитрила
ацетамида
уксусного ангидрида
4) ацетата аммония
155 Реакция этерификации
необратимая
протекает в кислой среде
протекает в щелочной среде
протекает в обычных условиях
156. Щавелевая кислота НООС – СООН
одноосновная
двухосновная
непредельная
4) трехатомная
157. НООС - СН2 – СООН → СН3СООН + СO2 – это реакция
дегидратации
дегидрирования
декабоксилирования
карбоксилирования
158. Бензойная кислота С6Н5СООН
предельная
непредельная
ароматическая
сильный электролит
159. O
⁄⁄
R – C - структурная формула
\
NH - NH2
1) амида
2) гидразина
3) гидразида
4) гидразона
160. Продукты кислотного гидролиза метилпропионата
метанол и пропановая кислота
пропанол и муравьиная кислотв
метанол и уксусная кислота
этанол и уксусная кислота
161. Салициловая кислота
1) 2- оксобензойная
2) 2 -оксибензойная
3) 3-оксибензойная
4-оксибензойная
162. Продукты реакции метилпропионата с раствором NaOH
метанол и пропановая кислоты
пропанола и формиат натрия
метанол и пропионат натрия
пропанол и формиат натрия
163. Продукты реакции гидролиза СН3CОCl
1) СН3СООН и HCl
2) CH3OH и СН3Сl
3) (CH3CO)2O и HCl
164. СН3СООNH4 - это
1) амид уксусной кислоты
2) ацетамид
3) ацетат аммония
165. Продукт реакции карбоновой кислоты с аммиаком при нагревании
1) сложный эфир
2) гидразид
3) оксим
4) амид
166. Продукт реакции СН3СООН + PCl5
1) CH3COH
2) CH3COCl
3) (CH3CO)2O
4) CH3OH
167. При нагревании амида карбоновой кислоты образуется
1) амин
2) имин
3) нитрат
4) нитрил
168. Качественной на уксусную кислоту является реакция
1) с Cu(OH)2
2) c FeCl3
3) c NaOH
4) c С2Н5ОН
169. Непредельные карбоновые кислоты вступают в реакции
1) замещения
2) разложения
3) присоединения
4) гидролиза
170 Метилфомиат – это
простой эфир
сложный эфир
ангидрид
соль
Модуль 2. Низкомолекулярные биоорганические соединения как метаболиты и регуляторы метаболизма
Гетерофункциональные соединения
171. Тривиальное название оксикислоты НООС-СН2- СН(ОН)-СООН
1) лимонная кислота
2) яблочная кислота
3) молочная кислота
4) винная кислота
172. Оксокислотами являются
1) пировиноградная, гликолевая, ацетоуксусная кислоты
2) щавелевоуксусная, α-оксоглутаровая, янтарная кислоты
3) лимонная, винная, молочная кислоты
4) пировиноградная, щавелевоуксусная, ацетоуксусная кислоты
173. Для ацетоуксусного эфира характерна
1) лактим-лактамная таутомерия
2) цикло-оксо таутомерия
3) кето-енольная таутомерия
4) енамино-иминная таутомерия
174. В организме у больных сахарным диабетом накапливается
1) пировиноградная кислота
2) молочная кислота
3) ацетоуксусная кислота
4) салициловая кислота
175. Новокаин и анестезин - производные
1) пара-аминобензойной кислоты
2) салициловой кислоты
3) фолиевой кислоты
4) угольной кислоты
176. Аспирин является производным
1) салициловой кислоты по гидроксильной группе
2) салициловой кислоты по карбоксильной группе
3) пара-аминобензойной кислоты по аминогруппе
4) пара-аминобензойной кислоты по карбоксильной группе
177. НО - СН2 – СООН – это кислота
1) молочная
2) яблочная
3) гликолевая
4) глиоксалевая
178. Мочевина СО(NH2)2 – функциональное производное кислоты
молочной
угольной
гликолевой
яблочной
179. Функциональное производное кислоты угольной кислоты
аспирин
анальгин
новокаин
мочевина
180. Функциональное производное кислоты угольной кислоты
аспирин
анальгин
фосген
новокаин
Пятичленные гетероциклические соединения
181. Представителем ароматических гетероциклов является
1) тетрагидрофуран
2) пирролидин
3) пиразолин 4) пиррол
182. Продукт восстановления пиррола
пирролидин
тетрагидрофуран
тиофан
пиперидин
183. Реагент для сульфирования фурана
1) серная кислота
2) тионилхлорид
3) пиридинсульфотриоксид
4) бисульфит натрия
184. Серотонин

1) является производным пурина
2) является неароматическим гетероциклом
3) является производным пиримидина
4) является производным индола
185. Структурный фрагмент гистамина

1) пиразол
2) имидазол
3) пурин
4) оксазол
186. Пирролу соответствует утверждение
1) является ацидофобным гетероциклом
2) относятся к шестичленным гетероциклам
3) содержит два атома азота
4) при гидрировании образует пиридин
187. Тиофен имеет в цикле
3 атома
4 атома
5 атомов
4) 6 атомов
188. Антипирин, амидопирин, анальгин созданы на основе
1) имидазола
2) пиразолона-5
3) хинолина
4) пиррола
189. Тиофен в качестве гетероатома содержит атом
кислорода
азота
фосфора
серы
190. Пиррол в качестве гетероатома содержит атом
кислорода
азота
фосфора
серы
191. Фуран в качестве гетероатома содержит атом
кислорода
азота
фосфора
серы
192. Реакция Юрьева применяется для получения
фурана
пиридина
анилина
4) индола
193. Реагент для нитрования фурана
1) NO2
2) HNO3
3) CH3COONO2
4) HNO2
194. Реагент для нитрования пиррола
1) NO2
2) HNO3
3) CH3COONO2
4) HNO2
195. Ацидофобным является
тиофен
анилин
пиррол
фенол
Шестичленные гетероциклические соединения
196. Шестичленный гетероцикл с одним атомом азота
1) пиридин
2) пиримидин
3) пурин
4) пиррол
197. Водный раствор пиридина окрашивает лакмус
1) в синий цвет
2) в красный цвет
3) в фиолетовый цвет
4) в желтый цвет
198. При нитровании пиридина образеутся
1) 2-нитропиридин
2) 3-нитропиридин
3) 4-нитропиридин
4) 6 -нитропиридин
199. Хинозол, 5-нок, энтеросептол - это производные
1) пиридина
2) пиримидина
3) хинолина
4) изохинолина
200. В состав тиамина (витамина в1) входит гетероцикл
1) пиридин
2) пиримидин
3) пиррол
4) пиперидин
201. В состав молекулы никотиновой кислоты входит гетероцикл

1) хинолин
2) пиперидин
3) пиримидин
4) пиридин
202. Структура пурина образована за счет конденсированных ядер
1) пиридина и имидазола
2) пиридина и пиразола
3) пиримидина и имидазола
4) пиримидина и пиразола
203. Взаимодействие пиридина С NaNH2 – это реакция
Кучерова
Зинина
Лебедева
Чичибабина
204. Продукт полного восстановления пиридина – это
пирролидин
тетрагидрофуран
тиофан
пиперидин
Моносахариды
205. Глюкоза – это
многоатомный спирт
альдегидоспирт
кетоспирт
4) аминоспирт
206. Функциональная группа в циклической форме глюкозы
1) гидроксильная
2) карбоксильная
3) альдегидная
4) карбонильная
207. Глюкоза, как многоатомный спирт, взаимодействует
с гидроксидом меди (II) при комнатной температуре
с аммиачным раствором оксида серебра при нагревании
с водородом
4) с гидроксидом меди (II) при нагревании
208. Для полной этерификации 1 моль глюкозы необходимо
2 моль уксусной кислоты
3 моль уксусной кислоты
4 моль уксусной кислоты
5 моль уксусной кислоты
209. Эпимером D-Рибозы является
1) D-глюкоза
2) D-фруктооза
3) D-ксилоза
4) D-рибулоза
210. Приведенная формула соответствует

1) α-D-глюкопиранозе
2) β- D-глюкопиранозе
3) α-D-маннопиранозе
4) β- D-маннопиранозе
211. Красное окрашивание с резорцином дает (реакция Селиванова)
1) глюкоза
2) фруктоза
3) манноза
4) галактоза
212. По структуре к моносахаридам близок
1) витамин РР
2) витамин С
3) витамин В6,
4) витамин В1
213. Реакцией моносахаридов с алкилгалогенидами получают
1) сложные эфиры
2) многоатомные спирты
3) гликозиды
4) простые эфиры
214. Сорбит – продукт реакции
1) мягкого окисления ксилозы
2) жесткого окисления глюкозы
3) восстановления глюкозы
4) восстановления галактозы
215. Альдоновые кислоты получают в результате
1) жесткого окисления альдоз
2) ферментативного окисления альдоз
3) мягкого окисления альдоз
4) восстановления альдоз
216. С6Н12О6 – формула
1) фруктозы
2) рибозы
3) дезоксирибозы
4) лактозы
217. С5Н10О4 – формула
1) глюкозы
2) фруктозы
3) рибозы
4) дезоксирибозы
Ди- и полисахариды
218. С12Н22О11 – формула
1) глюкозы
2) сахарозы
3) ксилозы
4) крахмала
219. Лактоза
1) состоит из двух остатков глюкозы
2) состоит из двух остатков галактозы
3) обладает восстанавливающими свойствами
4) содержит (1→3) гликозидную связь
220. На рисунке изображена
1) β-D-глюкопиранозил-(1→4)-α-D-глюкопираноза
2) α-D-глюкопиранозил-(1→4)-β-D-глюкопираноза
3) β-D-галактопиранозил-(1→4)-α-D-глюкопираноза
4) α-D-галактопиранозил-(1→4)-α-D-глюкопираноза
221. Солодовым сахаром называют
1) сахарозу
2) лактозу
3) целлобиозу
4) мальтозу
222. Продукт гидролиза сазарозы
1) D-глюкоза и D-глюкоза
2) D-глюкоза и D-фруктоза
3) D-глюкоза и D-галактоза
4) D-галактоза и D-фруктоза
223. Имеет строго линейное строение
1) целлюлоза
2) амилопектин
3) гликоген
4) декстран
224. Является гетерополисахаридом
1) крахмал
2) гликоген
3) целлюлоза
4) гепарин
225. В комплексе с йодом синий цвет имеет
1) амилоза
2) декстран
3) амилопектин
4) целлюлоза
226. Число моносахаридных остатков в олигосахаридах
1) 10-100
2) 2-10
3) 2-20
227. Целлюлоза образует сложные эфиры при взаимодействии с
1) азотной кислотой
2) соляной кислотой
3) кислородом
4) водородом
228. Число ОН-групп в элементарных звеньях целлюлозы и крахмала
5
4
3
2
229. ПАТОКОЙ НАЗЫВАЕТСЯ
СМЕСЬ ЦЕЛЛЮЛОЗЫ И ГЛЮКОЗЫ
смесь декстринов и глюкозы
смесь декстринов и фруктозы
смесь фруктозы и глюкозы
230. Конечный продукт гидролиза целлюлозы
фруктоза
α-глюкоза
β-глюкоза
мальтоза
231. Конечный продукт гидролиза крахмала
фруктоза
α-глюкоза
β-глюкоза
мальтоза
232. Реакция «серебряного зеркала» характерна для веществ
глюкозы, глицерина, сахарозы
глюкозы, сахарозы, формальдегида
глюкозы, муравьиной кислоты, уксусного альдегида
фруктозы, глицерина, формальдегида
233. Изменение угла вращения свежеприготовленных растворов сахаров
стереоизомерия
таутомерия
изомерия
мутаротация
α-Аминокислоты. Пептиды. Белки
234. Группу –SH содержит аминокислота
1) аланин
2) метионин
3) аспарагин
4) цистеин
235. Группу –СONH2 содержит аминокислота
1) лизин
2) валин
3) тирозин
4) глутамин
236. НЕЗАМЕНИМАЯ В ОРГАНИЗМЕ Α-АМИНОКИСЛОТА
1) глицин
2) треонин
3) аспарагин
237. При дезаминировании аминокислот in vitro образуется




238. Для количественного определения карбоксильных групп в α-аминокислотах используется реакция
1) реакция аминокислот с азотистой кислотой
2) реакция аминокислот с формальдегидом
3) биуретовая реакция
4) нингидриновая реакция
239. Правильное название трипептида

1) аланилтреониллизин
2) аланилсериллейцин
3) аланилтреониллейцин
4) аланилсериллизин
240. Реакция, основанная на способности пептидной группы белков и полипептидов образовывать с ионами меди в щелочной среде комплексные соединения фиолетового цвета
1) биуретовая
2) ксантопротеиновая
3) Коля
4) нингидриновая
241. Аминоуксусная кислота называется
глицином
аланином
лизином
4) валином
242. 2- аминопропионовая кислота называется
глицином
аланином
лизином
4) валином
243. Аминокислоты образуют пептиды в результате реакции
полимеризации
поликонденсации
гидратации
244. Пептидная связь образована фрагментом
- СОО-
- N = N-
- CО-NH-
4) - СО – NH2
245. Денатурация белка сопровождается
разрушением вторичной, третичной и четвертичной структур
распадом молекулы белка на исходные аминокислоты
окислением аминокислот, входящих в состав белка
4) восстановлением аминокислот, входящих в состав белка
246. Аминокислоту можно получить при полном гидролизе
белка
крахмала
твердого жира
4) мыла
247. Число пептидных связей в молекуле трипептида
3
2
4
4) 1
248. Хлороводород образует соль при взаимодействии с
фенолом
аланином
нитробензолом
этаном
249. Амфотерными свойствми обладает
метиламин
анилин
аминоуксусная кислота
4) акролеин
250. Сложный эфир – продукт взаимодйствия глицина с
С2Н5ОН (кислая среда)
НВг
NH2CH2COOH
4) РCl5
251 Глицин образует хлорангидрид при взаимодействии с
С2Н5ОН (кислая среда)
НВг
NH2CH2COOH
4) РCl5
252. Продукт взаимодействия аминокислоты с аммиаком при нагревании
амид
амин
ангидрид
гидразид
253. Незаменимая α-аминокислота
лейцин
цистеин
глутамин
аргинин
254. Новая аминокислота образуется в реакции
1) декарбоксилирования
2) дезаминирования
3) переаминирования
4) дегидратации
255. Н2N –CH-COOH + HNO2 → HO-CH-COOH + N2 + H2O – ЭТО РЕАКЦИЯ
│ │
R R
1) окислительное дезаминирования in vivo
2) неокислительное дезаминирования in vivo
3) дезаминирование in vitro
256. Н2N –CH-COOH + СН3СОCl → O=C – NH -CH-COOH + HCl – ЭТО РЕАКЦИЯ
│ │ │
R CH3 R
1) N-ацилирования
2) солеобразования
3) аминирования
4) дезаминирования
257. При частичном гидролизе белков образуются
1) аминокислоты
2) пептиды
3) пиримидиновые основания
4) пуриновые основания
258. Для обнаружения ароматических и гетероциклических аминокислот в составе белка используется реакция
1) ксантопротеиновая (HNO3 конц.)
2) биуретовая (свежеприготовленный Cu(OH)2)
3) образования осадка PbS
4) нингидриновая проба
259. Для обнаружения пептиддной связи в белках используется реакция
1) ксантопротеиновая (HNO3 конц.)
2) биуретовая (свежеприготовленный Cu(OH)2)
3) образования осадка PbS
4) нингидриновая проба
260. Для обнаружения серусодержащих аминокислот в составе белка используется реакция
1) ксантопротеиновая (HNO3 конц.)
2) биуретовая (свежеприготовленный Cu(OH)2)
3) образования осадка PbS
4) нингидриновая проба
Модуль 3. Биополимеры и их структурные компоненты. Липиды
Нуклеиновые кислоты. Нуклеотидные коферменты
261. Аденину комплементарен
1) цитозин
2) тимин
3) гуанин
4) гипоксантин
262. Пуриновое основание - это
аденин
цитозин
урацил
пиридин
263. Пуриновое основание - это
тимин
гуанин
3) цитозин
264. Частичный гидролиз нуклеиновых кислот приводит к образованию
смеси нуклеотидов
нуклеозидов
остатка моносахарида
4) остатка азотистого основания
265. Моносахарид, входящий в состав ДНК
глюкоза
фруктоза
рибоза
4) дезоксирибоза
266. Моносахарид, входящий в состав РНК
глюкоза
фруктоза
рибоза
4) дезоксирибоза
267. Кислота в составе нуклеотидов
соляная
уксусная
серная
4) ортофосфорная
268. Число водородных связей между гуанином и цитозином
1) 1
2) 2
3) 3
4) 4
269. На рисунке изображен
1) аденозин
2) 5'-адениловая кислота
3) аденозинмонофосфат
4) дезоксиаденозин
270. Связь между нуклеиновым основанием и углеводным остатком в нуклеозиде
1) амидная
2) сложноэфирная
3) N-гликозидная
4) С-гликозидная
271. Вирусы растений содержат
1) белки и РНК
2) белки и ДНК
3) белки, РНК и ДНК
4) РНК и ДНК
272. На рисунке изображен


1) нуклеозид
2) кофермент НАДН
3) полисахарид
4) нуклеотид
273. Строение второй цепи ДНК, соответствующейпоследовательности оснований АГТ в первой
1) ТЦУ
2) УЦА
3) ТЦА
4) ГЦА
274. При полном гидролизе нуклеозида образуются
углевод и ортофосфорная кислота
углевод и пуриновое основание
углевод и пиридин
углевод, ортофосфорная кислота и пуриновое основание
275. При полном гидролизе нуклеотида образуются
углевод и ортофосфорная кислота
углевод и пуриновое основание
углевод и пиридин
углевод, ортофосфорная кислота и пуриновое основание
276. Лактим-лактамная таутомерия характерна для
1) аденина
2) гуанина
3) пиридина
4) хинолина
277. Нуклеотиды – это
1) фосфаты нуклеозидов
2) нитраты нуклеозидов
3) хлориды нуклеозидов
4) нитраты нуклеозидов
278. Аденозин - 5’ – Монофосфорная кислота – это
1) АТФ
2) АМФ
3) АДФ
4) ЭДТА
279. АТФ – это
1) 5’- аденозилмонофосфат
2) 5’- аденозилдифосфат
3) 5’- аденозилтрифосфат
280. Аденин, гуанин, цитозин, тимин, дезоксирибоза, Н3РО4 входит в состав
1) ДНК
2) РНК
3) АТФ
4) ЭДТА
281. Аденин, гуанин, цитозин, урацил, рибоза, Н3РО4 входит в состав
1) ДНК
2) РНК
3) АТФ
282. ДНК находится
1) в ядрах клеток
2) в рибосомах клеток
3) в протоплазме клеток
283. Гидролиз РНК осуществляется в среде
1) щелочной
2) кислой
3) нейтральной
Омыляемые липиды
284. Масса непредельных жирных кислот, которая должна ежедневно поступать в органзим человека
1) 1 г
2) 3 г
3) 5 г
4) 10 г
285. Незаменымые для человека жирные кислоты
1) пальмитиновая, стеариновая
2) олеиновая, арахидоновая
3) олеиновая, линолевая
4) линолевая, линоленовая
286. Реагенты, позволяющие определить меру ненасыщенности триацилглицеринов
1) водный раствор NaOH, водный раствор KMnO4, H2
2) J2, водный раствор KMnO4, H2
3) J2, перекись водорода, H2
4) водный раствор NaOH, водный раствор KMnO4, J2
287. Название соединения

1) 1-пальмитоил-2-олеоил-3-стеароилглицерин
2) 1-олеоил-2-пальмитоил-3-стеароилглицерин
3) 1-пальмитоил-2-стеароил-3-олеоиноилглицерин
4) 1-пальмитоил-2-стеароил-3-олеоилглицерин
288. Структуре биологически важных жирных кислот соответствует утверждение
1) насыщенные участки углеводородного радикала находятся в зигзагообразной конформации
2) жирные кислоты могут быть только насыщенными
3) число атомов углерода колеблется от 1 до 20
4) содержат одну или две карбоксильные группы
289. Производными аминоспирта сфингозина являются
1) церамиды
2) коламинкефалины
3) воски
4) серинкефалины
290. Сложные липиды - это
1) жиры, масла
2) фосфолипиды
3) воски
4) церамиды
291. Простые липиды – это
1) жиры, масла
2) фосфолипиды
3) гликолипиды
4) сфингомиелины
292. Мыла образуются в результате реакции
щелочного гидролиза жиров
кислотного гидролиза жиров
окисления жиров
восстановления жиров
Неомыляемые липиды
293. Название соединения


1) камфора
2) цитраль
3) α-пинен
4) лимонен
294. α-пинен
1) монотерпен
2) дитерпен
3) тритерпен
4) тетратерпен
295. Мирцен
1) монотерпен
2) дитерпен
3) тритерпен
4) тетратерпен
296. Структуре каротиноидов соответствет утверждение
1) в основе структуры каротиноидов лежит скелет гонана
2) большинство каротиноидов относится к монотерпенам
3) для каротиноидов характерна цис-конфигурация двойных связей
4) молекулы каротиноидов содержат значительное количество сопряженных двойных связей, поэтому имеют желто-красную окраску
297. Камфора

1) является тритерпеном
2) содержит 3 звена изопрена
3) проявляет свойства кетона
4) имеет 4 центра хиральности
298. Название соединения

1) тестостерон
2) эстрон
3) прогестерон
4) холестерин
299. В молекуле эстрона отстутствует

1) боковая цепь у С17
2) альдегидная группа
3) ароматическое кольцо
4) фенольный гидроксил
300. К мужским половым гормонам относятся
1) эстрадиол, эстрон
2) тестостерон, андростерон
3) тестостерон, эстрадиол
4) прогестерон, холестан
Учебная дисциплина – Биохимия
№ п/п Вопрос
1.
Простой белок – это {
1. иммуноглобулины}
2. протамины}
3. гемоглобин}
4. цитохромы}
5. интерфероны}
2.
Казеиноген - это представитель {
1.фосфопротеинов}
2. нуклеопротеинов}
3. гликопротеинов}
4. хромопротеинов}
3.
Незаменимой аминокислотой является{
1. лей}
2. цис}
3. про}
4. ала}
4.
К заменимым аминокислотам относятся{
1. вал}
2. фен}
3. тре}
4. гли}
5.
Изоэлектрическая точка белка – это значение рН, при котором белок {
1. электронейтрален}
2. теряет нативную конформацию}
3. в электрическом поле движется к аноду}
4. в электрическом поле движется к катоду}
6.
Более 50% белков плазмы крови составляют {
1. альфа-глобулины}
2. бета- глобулины}
3. гамма- глобулины}
4. альбумин}
5. преальбумин}
7.
При гидролизе белков образуются…
1. протеины}
2. аминокислоты}
3. нуклеотиды}
4. карбоновые кислоты}
8.
Стабильность первичной структуры белка обеспечивают {
1. пептидные связи}
2. дисульфидные связи}
3. водородные связи}
4. гидрофобные связи}
9.
Изоэлектрическая точка белка – это…
1. область pH, где растворимость белка повышается}
2. область pH, где количество COO--групп равно количеству NH3+ - групп}
3. pH, при котором молекула белка имеет линейную форму}
10.
Белок в фосфопротеинах с простетической группой связан {
1. дисульфидной связью}
2. водородной связью}
3. сложноэфирной связью}
4. О-гликозидной связью}
5. N-гликозидной связью}
11.
Для удаления низкомолекулярных веществ из раствора белков используют метод {
1. электрофореза}
2. аффинной хроматографии}
3. диализа}
4. ультрацентрифугирования}
5. высаливания}
12.
Максимальное число гидрофобных радикалов аминокислот в глобуле белка {
1. расположено на поверхности молекулы}
2. равномерно распределено по всей глобуле белка}
3. спрятаны внутри молекулы}
4. образуют отдельный домен на поверхности глобулы}
13.
Качественная реакция на пептидную связь{
1. Фоля}
2. нингидриновая}
3. ксантопротеиновая}
4. Эдмана}
5. биуретовая}
14.
В простетическую часть гемоглобина входит {
1. копропорфирин}
2. уропорфирин}
3. порфин}
4. протопорфирин IX}
15.
К связям, стабилизирующим α-спираль белков, относятся {
1. водородные}
2. гидрофобные}
3. пептидные}
4. ионные}
16.
Высаливание белков наиболее эффективно в {
1. ИЭТ}
2. кислой среде}
3. щелочной среде}
4. нейтральной среде}
17.
Дисульфидную связь в белках образуют {
1. серин-триптофан}
2. цистеин- серин }
3. цистеин- метионин}
4. цистеин-цистеин}
5. метионина- метионин}
18.
К гидрофильным отрицательно заряженным аминокислотам относятся {
1. асн}
2. глн}
3. глу}
4. сер }
19.
Шапероны участвуют в образовании{
1. первичной структуры белков }
2. вторичной структуры белков }
3. третичной структуры белков }
4. четвертичной структуры белков }
5. сложных белковых комплексов }
20.
Связь, ответственная за формирование первичной структуры нуклеиновых кислот, {
1. ионная }
2. гидрофобная}
3. водородная}
4. пептидная}
5. сложноэфирная }
21.
Интерфероны относятся к группе {
1. гликопротеинов}
2. РНК-протеинов}
3. ДНК-протеинов}
4. фосфопротеинов}
5. гемопротеинов}
22.
Фолдинг – это {
1. формирование первичной структуры белка}
2. фосфорилирование остатков серина в пептидной цепи}
3. формирование третичной структуры белка }
4. формирование надмолекулярной структуры}
23.
Класс ферментов указывает на {
1. конформацию фермента}
2. тип кофермента}
3. тип химической реакции, катализируемой данным ферментом}
4. строение активного центра фермента}
24.
Функция аллостерического центра фермента - это {
1. связывание активатора с последующим изменением конформации активного центра фермента
2. связывание субстрата}
3. модификация структуры субстратов}
4. превращение субстрата}
25.
Ферменты, катализирующие одну и ту же реакцию, но отличающиеся по составу и физико-химическим свойствам, называются {
1. изоферментами}
2. сопряженными ферментами}
3. конкурирующими ферментами}
4. лимитирующими ферментами}
26.
У простых ферментов в состав активного центра входят только {
1. нуклеиновые кислоты}
2. ионы металлов}
3. аминокислоты}
4. углеводы}
27.
Активный центр сложных ферментов представлен {
1. только аминокислотами}
2. аминокислотами и кофактором}
3. аминокислотами и углеводами}
4. фосфолипидами}
28.
Константа Михаэлиса (Км) характеризует {
1. сродство фермента к субстрату}
2. эффективность активатора}
3. эффективность ингибитора}
4. сродство фермента к продукту}
29.
Функции коферментов – это {
1. определять специфичность действия ферментов-протеидов}
2. является непосредственным участником катализа}
3. повышать активность фермента}
30.
Сходными чертами между ферментами и неорганическими катализаторами является {
1. катализ только энергетически возможных реакций}
2. взаимодействие с одним из компонентов реакционной смеси}
3. неизменность направления реакции}
4. прямая пропорциональная зависимость скорости реакции от температуры}
31.
При относительной специфичности ферменты действуют на {
1. один субстрат}
2. субстраты из одного биологического класса молекул}
3. определенный тип связи}
4. любые субстраты}
32. Лизин, входящий в состав активного центра фермента, с участием своего радикала, может образовывать связи {
1. дисульфидные}
2. ионные}
3. водородные}
4. гидрофобные}
33. График характеризует зависимость скорости ферментативной реакции от {
1. концентрации субстрата}
2. концентрации фермента}
3. концентрации ингибитора}
4. рН среды}
5. температурой}
34. Механизм действия необратимого ингибитора заключается в {
1. связывание с аллостерическим центром фермента}
2. денатурация молекулы фермента}
3. образование прочного, не диссоциирующего энзим-субстратного комплекса}
35. Приводит к развитию фенилкетонурии недостаточность {
1. фенилаланин-4-гидроксилазы}
2. фенилаланиндегидрогеназы}
3. фенилаланиндекарбоксилазы}
4. фенилаланинтрансферазы}
36. Аллостерические ингибиторы {
1. действуют обратимо}
2. действуют необратимо}
3. присоединяются к активному центру}
4. конкурируют с субстратом}
37. Ограниченный протеолиз – это {
1. присоединение олиго- или полипептида к ферменту}
2. отщепление олиго- или полипептида от фермента}
3. присоединение олиго- или полипептида к аллостерическому центру фермента}
4. отщепление олиго- или полипептида от аллостерического центра фермента}
38. Классификация ферментов основана на {… .
1. типе катализируемой реакции}
2. органной принадлежности}
3. субклеточной локализации}
4. кинетической характеристике}
39. Индикаторным ферментом инфаркта миокарда является {
1. ЛДГ1}
2. щелочная фосфатаза}
3. альдолаза}
4. креатининфосфокиназа – (ММ-типа)}
40. Функцией якорного участка активного центра фермента является {
1.превращение субстрата}
2.временное связывание регулятора }
3. поддержание конформации активного центра}
4. связывание субстрата}
41. Киназы катализируют реакции {
1. переноса групп внутри молекулы}
2. образования С–О связей в молекулах}
3. разрыва С–С связей в молекулах}
4. переноса фосфатной группы от молекулы донора к акцептору}
5. присоединения воды к молекулам}
42. Химотрипсин является {
1.оксидоредуктазой}
2. гидролазой}
3. лиазой}
4.лигазой}
5.трансферазой}
6. изомеразой}
43. Трансферазы катализируют реакции{
1. присоединения воды по двойной связи}
2. разрыв С–С связи с последующим присоединением воды по месту разрыва}
3. перенос химических групп от молекулы к молекуле}
4. перенос электронов}
44. Конкурентные ингибиторы {
1. повышают КМ фермента}
2. понижают КМ фермента}
3. повышают Vmax }
4. понижают Vmax }
5. не изменяют КМ и Vmax }
45. В постсинтетическом созревании коллагена участвует витамин {
1. С}
2. А}
3. РР}
4. Е}
46. Активная форма витамина В1 образуется путем {
1. метилирования}
2. гидроксилирования}
3. фосфорилирования}
4. гидрирования}
47. ФМН в составе НАДН-дегидрогеназы участвует в функционировании {
1. циклa Кребса}
2. пентозофосфатном пути окисления глюкозы}
3. дыхательной цепи}
4. β-окисления жирных кислот}
48. В состав HS-KоA входит витамин{
1. РР}
2. В2 (в форме ФМН)}
3. Вс (фолиевая кислота)}
4. В3 (пантотеновая кислота)}
49. Витамин РР (в форме НАДФН) необходим для «работы»{
1. гидролаз}
2. оксидоредуктаз}
3. лиаз}
4. трансфераз}
50. В организме человека из триптофана синтезируется витамин {
1. В12}
2. А}
3. РР}
4. В1}
51. Для синтеза жирных кислот требуются витамины {
1. В2}
2. РР (в форме НАДФН)}
3. РР (в форме НАД)}
4. Е}
52. Aнтивитамином п-аминобензойной кислоты является {
1. дикумарол}
2. стрептоцид}
3. пенициллин}
4. фенобарбитал}
5. изониазид}
53. Антивитамины используются при лечении {
1. авитаминозов}
2. бактериальных инфекций}
3. рахита}
4. анемий}
54. Наиболее активной формой витамина Е является {
1. α-токоферола}
2. β-токоферола}
3. γ-токоферола}
4. δ-токоферола}
55. Биохимические функции пиридоксальфосфата – это {
1. транспорт СО2}
2. перенос алкильных групп}
3. перенос водорода}
4. транспорт одноуглеродных групп}
5. трансаминирование и декарбоксилирование аминокислот}
56. Фактор Касла необходим для всасывания в кишечнике витамина {
1. С}
2. Е}
3. В12}
4. К}
57. Для регенерации метионина из гомоцистеина требуется витамины {
1. С}
2. РР}
3. В12}
4. В6}
58. Большинство водорастворимых витаминов обеспечивают функцию {
1. структурную}
2. гормоноподобную}
3. коферментную }
4. энергетическую}
5. антиоксидантную}
59. При недостаточности витамина К развиваются нарушения{
1. фосфорно-кальциевого обмена}
2. биосинтеза коллагена}
3. посттрансляционной модификации факторов свертывания крови}
4. снижение уровня родопсина в сетчатке}
5. нарушение синтеза пуриновых нуклеотидов}
60. При дефиците витамина Д наблюдаются биохимические нарушения в виде{
1. угнетения окислительно-восстановительных реакций}
2. нарушения минерализации костной ткани}
3. нарушения синтеза факторов свертывания крови}
61. Названия витамина А {
1. антиксерофтальмический}
2. антигеморрагический}
3. токоферол}
4. рутин }
62. Коферментной формой витамина Н является {
1.ретиналь}
2. карбоксибиотин}
3.пиридоксальфосфат}
4.коэнзим А}
5. тиаминдифосфат}
63. Коферментная форма витамина В1 – это {
1. пиридоксальфосфат}
2. флавинаденинмононуклеотид}
3. никотинамидадениндинуклеотидфосфат}
4. тиаминдифосфат}
5. ретиналь}
64. ТДФ входит в структуру ферментов, участвующих в {
1. декарбоксилировании альфа-кетокислот}
2. дегидрировании }
3. транспорте ацильных групп }
4. трансаминировании и декарбоксилировании аминокислот}
65. Тиаминпирофосфат, липоевая кислота и коэнзим А одновременно входят в качестве коферментов в состав {
1. синтетазы высших жирных кислот}
2. лактатдегидрогеназы }
3. глутаматдегидрогеназы}
4. пируватдегидрогеназы }
5. каталазы}
66. Анаболизм – это {
1. реакции синтеза молекул-макроэргов}
2. синтез сложных молекул из более простых}
3. распад биополимеров до мономеров}
4. окисление глюкозы до пирувата}
67. Катаболизм — это {
1. расщепление веществ с выделением энергии}
2. одна из стадий синтеза молекул жира}
3. реакции, в которых используется энергия макроэргов}
4. совокупность синтетических реакций в клетке}
68. На первом этапе катаболизма происходит{
1. расщепление полимеров до мономеров}
2. окисление пирувата}
3. окисление глицерина}
4. окисление жирных кислот}
69. Общими путями катаболизма являются {
1. окисление глюкозы}
2. окисление жирных кислот}
3. окисление глицерина}
4. окисление пирувата и цикл Кребса}
70. Во втором этапе катаболизма моносахариды превращаются в {
1. пируват}
2. оксалоацетат}
3. ацетил-КоА}
4. 2-оксоглутарат}
5. фумарат}
71. Глицерин во втором этапе катаболизма превращается в {
1. пируват}
2. сукцинат}
3. ацетил-КоА
4. 2-оксоглутарат}
5. малат}
72. Во втором этапе катаболизма жирные кислоты превращаются в {
1. цитрат}
2. пируват}
3. ацетил-КоА}
4. 2-оксоглутарат}
5. лактат}
73. В третьем этапе катаболизма высвобождается в среднем% энергии пищевых веществ {
1. 1}
2. 20}
3. 30}
4. 75-80}
74. Биологическое окисление – это {
1. совокупность всех химических реакций организма}
2. совокупность анаболических реакций}
3. совокупность катаболических реакций}
4. совокупность окислительно-восстановительных реакций}
75. Сукцинатдегидрогеназа катализирует реакцию превращения {
1. сукцинил-КоА сукцинат}
2. 2-оксоглутарат сукцинил-КоА}
3. изоцитрат α-кетоглутарат}
4. сукцинат фумарат}
76. Превращение изоцитрата в α-кетоглутарат катализирует фермент {
1. аконитаза}
2. фумараза}
3. цитратсинтаза}
4. изоцитратдегидрогеназа}
77. Превращение сукцинил-КоА в сукцинат катализирует {
1. сукцинилтиокиназа}
2. малатдегидрогеназа}
3. пируватдегидрогеназа}
4. сукцинатдегидрогеназа}
78. Субстратное фосфорилирование в цикле Кребса происходит на этапе превращения{
1. малат оксалоацетат}
2. сукцинат фумарат}
3. α-кетоглутарат сукцинил-КоА}
4. сукцинил-КоА сукцинат}
79. Макроэргическими называют связи, при разрыве которых выделяется{
1. 10 кДж/моль}
2. свыше 30 кДж/моль}
3. 60 кДж/моль}
4. 1 кДж/моль}
80. Молекула АТФ содержит{
1. 3 макроэргические связи}
2. 2 макроэргические связи}
3. 6 макроэргических связей}
4. 1 макроэргическая связь}
81. В цикле Кребса за счет субстратного фосфорилирования образуется {
1. 3 молекулы АТФ}
2. 2 молекулы АТФ}
3. 1 молекула АТФ}
4. ни одной молекулы АТФ}
82. Отрицательным аллостерическим эффектором (ингибитором) цитратсинтазы является {
1. АТФ}
2. НАД}
3. АДФ}
4. ФАД}
83. Энергия окислительно-восстановительных реакций дыхательной цепи на мембране митохондрий первично запасается в виде {
1. молекул АТФ}
2. молекул АДФ}
3. молекул НАДФН}
4. потенциала Н+}
84. Процесс синтеза АТФ, идущий сопряженно с реакциями окисления при участии системы дыхательных ферментов митохондрий, называется{
1. субстратным фосфорилированием}
2. свободным окислением}
3. окислительным фосфорилированием}
4. фотосинтетическим фосфорилированием}
85. Реакция в цепи переноса электронов: QН2+2цb (Fe3+) Q+2Н++2цb (Fe2+) называется{
1. ФАД-зависимая дегидрогеназа}
2. НАДН-дегидрогеназа}
3. QН2 – дегидрогеназа}
4. цитохромоксидаза}
86. Реакция в цепи переноса электронов: ФМНН + КоQ ФМН + КоQН2, катализируется{
1. НАДН-дегидрогеназой}
2. ФАД-зависимая дегидрогеназой}
3. цитохромоксидазой}
4. изоцитратдегидрогеназой}
87. Реакция в цепи переноса электронов: ца3 (Fe2+)+1/2О2 ца3 (Fe3+)+Н2О, катализируется{
1. НАД-зависимой дегидрогеназой}
2. ФАД-зависимой дегидрогеназой}
3. QН2-дегидрогеназой}
4. цитохромоксидазой}
88. Коферментная форма витамина В2 {
1.ФМН}
2.пиридоксальфосфат}
3.тиаминдифосфат}
4.НАДФ}
89. При отравлении угарным газом (СО){
1. работа дыхательной цепи блокируется}
2. увеличивается синтез АТФ}
3. увеличивается окислительно-восстановительный потенциал дыхательных переносчиков}
4. увеличивается потребление кислорода}
90. Синтез АТФ, сопряженный с обратной диффузией протонов через мембрану митохондрий, осуществляет фермент{
1. Н+-АТФ-синтаза}
2. фосфоенолпируваткиназа}
3. цитохромоксидаза}
4. НАДН-дегидрогеназа}
91. Дегидрогеназы содержат в активном центре {
1. ФАД}
2. коэнзим А}
3. биотин}
4. пиридоксальфосфат}
92. Субстратное фосфорилирование – это реакция {
1. фосфорилирования глюкозы с участием АТФ}
2. фосфорилирования фруктозо-6-фосфата с участием АТФ}
3. образования двух фосфотриоз в альдолазной реакции гликолиза}
4. синтеза АТФ (ГТФ и др.) с использованием энергии макроэргических связей субстратов}
5. синтеза АТФ в дыхательной цепи}
93. Мультиферментным комплексом цикла Кребса является{
1. сукцинатдегидрогеназа}
2. лактатдегидрогеназа }
3. пируватдегидрогеназа}
4. α-кетоглутаратдегидрогеназа}
94. В отсутствие окислительного фосфорилирования выход АТФ в цикле Кребса (число молекул на 1 оборот цикла){
1. 0 }
2. 1 }
3. 2 }
4. 3 }
5. 12}
95. За один оборот цикла лимонной кислоты Кребса может образоваться молекулы НАДН{
1. ни одной}
2. одна}
3. две}
4. три}
96. При полном окислении одного моля пирувата образуется АТФ{
1. 15 }
2. 9 }
3. 12 }
4. 3 }
5. 18}
97. В состав убихинона входят {
1. бензохинон}
2. порфиновое кольцо}
3. рибозофосфат}
98. Конечным акцептором электронов в дыхательной цепи является {
1. убихинон}
2. цитохромоксидазы}
3. водород}
4. кислород}
99. Коэффициентом фосфорилирования называется {
1. отношение количества связанной Н3РО4 к количеству поглощенного О2}
2. отношение объемов образующегося СО2 и поглощаемого О2}
3. отношение количества энергии, аккумулированного АТФ, к энергии, высвободившейся при окислении}
100. Разобщители нарушают синтез АТФ и {
1. уменьшают трансмембранный потенциал}
2. блокируют АТФ-синтетазу}
3. ингибируют цитохромоксидазу}
4. разрушают митохондрии}
101. Протонная АТФ-синтетаза для образования АТФ использует энергию {
1. Макроэргической связи промежуточного соединения}
2. Заключенную в надфн}
3. Трансмембранного протонного градиента}
4. Градиента концентрации катионов nа +}
5. Градиента концентрации катионов к+}
102. Способность молекул фосфолипидов самопроизвольно формировать бислои в водных растворах обусловлена их свойствами {
1. гидрофобными }
2. гидрофильными }
3. амфифильными}
103. Толщина большинства биомембран составляет {
1. 0,1-1 нм }
2. 6-10 нм}
3. 10-20 нм}
4. 1-5 нм}
104. Виды пассивного транспорта - это {
1. простая диффузия}
2. фагоцитоз}
3. Nа+-, К+-насос}
4. пиноцитоз}
105. Гормоны белковой природы реализуют свое действие на обмен веществ в клетке {
1. связываясь с рецептором внутри клетки}
2. проникая в клетку}
3. ингибируя фосфодиэстеразу}
4. способствуя синтезу вторичных посредников}
106. К гормонам белковой природы относятся {
1. трииодтиронин}
2. адреналин}
3. тироксин}
4. альдостерон}
5. паратгормон}
107. Роль гормонов передней доли гипофиза заключается в {
1. регуляции функций периферических эндокринных желез}
2. ингибировании секреции рилизинг-факторов}
3. активации выработки статинов}
108. Йодсодержащие гормоны щитовидной железы являются производными {
1. триптофана}
2. цистеина}
3. тирозина}
4. фенилаланина}
109. К гормонам - производным аминокислот относятся {
1. кортизон}
2. соматотропин }
3. норадреналин }
4. соматостатин}
110. Продуктом аденилатциклазной реакции является {
1. цАМФ}
2. цГМФ}
3. цУМФ}
4. цТМФ]
111. Гормон инсулин активирует{
1. липолиз}
2. липогенез}
3. глюконеогенез }
4. гликогенолиз }
112. Катехоламины активируют{
1. липолиз}
2. пентозофосфатный путь}
3. синтез белков}
4. синтез жирных кислот }
113. Действие глюкортикостероидов вызывает {
1. активацию гликолиза}
2. активацию синтеза гликогена}
3. ингибирование распада гликогена}
4. активацию глюконеогенеза }
114. Содержание глюкокортикоидов в крови повышается при {
1. болезни Иценко-Кушинга}
2. болезни Аддисона}
3. феохромоцитоме}
4. Базедовой болезни}
115. Внутриклеточным рецептором для ионов кальция является белок{
1. кальмодулин}
2. тубулин}
3. миозин}
4. кератин }
116. Концентрацию цАМФ в клетке можно увеличит, {
1. активируя аденилатциклазу}
2. ингибируя фосфорилазу}
3. активируя фосфодиэстеразу}
4. активируя протеинкиназу }
117. Под действием липооксигеназы из эйкозановых кислот образуются{
1. лейкотриены}
2. простагландины Е}
3. простагландины F}
4. тромбоксаны}
118. Циклооксигеназный путь метаболизма арахидоновой кислоты сопровождается образованием{
1. простациклины}
2. йодтиронины}
3. лейкотриены}
4. соматостатины}
119. Действие гормонов происходит по аутокринному механизму, если {
1. гормон доставляется к мишени с помощью крови}
2. гормон выделяется в синаптическую щель}
3. гормон выделяется в межклеточную жидкость}
4. гормон действует на клетку, в которой образовался }
120. цАМФ является аллостерическим активатором{
1. протеинкиназы А}
2. протеинкиназы С}
3. кальмодулинзависимой протеинкиназы}
4. тирозиновой протеинкиназы }
121. К стероидным гормонам относятся {
1. эстрадиол}
2. глюкагон}
3. тироксин}
4. инсулин}
122. Характерные симптомы гипотиреоза - {
1. увеличение основного обмена}
2. уменьшение основного обмена}
3. увеличение скорости гликолиза}
4. тахикардия}
123. Протеинкиназа катализирует {
1. дефосфорилирование белков}
2. образование ц АМФ}
3. фосфорилирование белков}
4. гликозилирование белков}
124. Образование цАМФ катализирует {
1.аденилатциклаза}
2.гуанилатциклаза}
3.протеинкиназа}
4.киназа фосфорилазы}
5.фосфодиэстераза}
125. Функцией предсердного натрийуретического фактора является{
1. повышение реабсорбция ионов натрия }
2. повышение экскреции ионов натрия}
3. повышение экскреции ионов кальция }
4. повышение экскреции фосфатов }
126. Функцией ренина является{
1. превращение ангиотензиногена в ангиотензин I}
2. участие в образовании ангиотензина II}
3. образование дипептида}
4. гидролиз пептидной связи между лей-12 и лей-13 в молекуле субстрата }
127. Уровень глюкозы в крови снижает {
1. адреналин}
2. инсулин}
3. тироксин}
4. соматотропин}
5. тиреотропин}
128. Повышение содержания Са++ в крови и снижение концентрации фосфатов вызывает {
1. паратгормон}
2. кальцитонин}
3. эстрадиол}
4. глюкагон}
5. АКТГ}
129. В ротовой полости крахмал переваривается под действием {
1. фосфорилазы}
2. α-амилазы}
3. лактазы}
4. сахаразы}
130. Cуточной потребности в энергии обеспечивается углеводами {
1. менее 10 %}
2. 15-18%}
3. 55-60%}
4. 80%}
131. Эффект Пастера выражается в {
1. стимуляция гликолиза высокой концентрацией АДФ}
2. активация субстратного фосфорилирования при гликолизе}
3. торможение гликолиза тканевым дыханием}
4. торможение тканевого дыхания гликолизом}
5. торможение превращения пирувата в лактат}
132. Инсулинзависимыми являются трансмембранные переносчики глюкозы семейства{
1. глют-1}
2. глют-2}
3. глют-3}
4. глют-5}
133. В мышцах отсутствует фермент {
1. гексокиназа}
2. глюкокиназа}
3. глюкозо-6-фосфатаза}
4. альдолаза}
134. Гормон, вызывающий гипогликемию {
1. кортизол}
2. тироксин }
3. эстрадиол}
4. глюкагон }
5. соматотропин }
135. К развитию галактоземии приводит недостаточность фермента {
1. гексозо-1-фосфат-уридилтрансфераза}
2. эпимераза УДФ-галактозы}
3. галактозо-1-фосфатаза}
4. галактокиназа}
136. Последовательность реакций синтеза гликогена: Глюкоза глюкозо-6-фосфат глюкозо-1-фосфат+УТФ УДФ-глюкоза гликоген, катализирует цепь ферментов{
1. гексокиназа, фосфоглюкомутаза, трансфераза, гликогенсинтетаза}
2. фосфоглюкомутаза, трансфераза, гликогенсинтетаза, гексокиназа}
3. гексокиназа, фосфоглюкомутаза, гликогенсинтетаза,трансфераза}
4. трансфераза, фосфоглюкомутаза, гексокиназа, гликогенсинтетаза}
137. При окислении 1 г углеводов и белков выделяется ккал энергии {
1. 4,1}
2. 7,5}
3. 9,3}
4. 15}
138. Фосфоролиз гликогена в печени является источником {
1. глюкозы для крови}
2. кетоновых тел}
3. аминокислот}
4. глицерина}
139. Ферменты фосфоролиза гликогена работают в следующей последовательности{
1. фосфорилаза, фосфоглюкомутаза, глюкозо-6-фосфатаза}
2. фосфоглюкомутаза, фосфорилаза, глюкозо-6-фосфатаза}
3. глюкозо-6-фосфатаза, фосфорилаза, фосфоглюкомутаза}
4. фосфоглюкомутаза, глюкозо-6-фосфатаза, фосфорилаза}
140. Галактоземия возникает при недостатке фермента{
1. лактазы}
2. фосфофруктокиназы}
3. гексокиназы}
4. галактозо-1-фосфатуридилтрансферазы}
141. Расщепление гликогена и крахмала в желудочно-кишечном тракте катализируют ферменты {
1. β-амилаза}
2. α-амилаза}
3. γ-амилаза}
4. α-амилаза, мальтаза}
5. β-амилаза, мальтаза}
142. Фосфоролиз гликогена в мышцах не является источником глюкозы для крови, так как в них отсутствует фермент{
1. гексокиназа}
2. фосфорилаза}
3. глюкозо-6-фосфатаза}
4. фосфоглюкомутаза}
143. Первичным макроэргом гликолиза для реакции субстратного фосфорилирования является {
1. глюкозо-6-фосфат}
2. 3-фосфоглицериновый альдегид}
3. 3-фосфоглицериновая кислота}
4. 1,3-дидифосфоглицериновая кислота}
144. Процесс гликолиза протекает в {
1. лизосомах}
2. цитоплазме}
3. митохондриях}
4. эндоплазматическом ретикулуме}
5. пероксисомах}
145. Явление гликолитической оксидоредукции делает гликолиз независимым{
1. от наличия в клетке кислорода}
2. от наличия в клетке АТФ}
3. от транспорта в клетки глюкозы}
4. от наличия в клетке гликогена}
146. В приведенной схеме начальных реакций гликолиза: Глюкоза → глюкозо-6-фосфат → ? → фруктозо-1,6-дифосфат→ ? + ?, недостает следующих метаболитов {
1. фруктозо-6-фосфат, диоксиацетонфосфат и фосфоглицериновый альдегид}
2. гликоген, фосфоенолпируват, 1,3-дифосфоглицерат}
3. фруктозо-6-фосфат, пируват, лактат}
4. лактат, фосфоенолпируват, гликоген}
147. Цепь реакций гликолиза: Глюкоза→глюкозо-6-фосфат→ фруктозо-6-фосфат→фруктозо-1,6-ди-фосфат→ДОАФ+ГАФ, катализирует последовательность ферментов {
1. гексокиназа, фосфогексоизомераза, фосфофруктокиназа, альдолаза}
2. гексокиназа, пируваткиназа, фосфофруктокиназа, альдолаза}
3. гексокиназа, фосфогексоизомераза, фосфорилаза, альдолаза}
4. гексокиназа, фосфогексоизомераза, глицераткиназа, пируваткиназа}
148. В схеме реакций гликолиза: ГАФ → 1,3-БФГ → ? → 2-ФГ → ? → Пируват→?, недостает следующих метаболитов {
1. 3-ФГ, ФЕП, лактат}
2. 3-ФГ, глюкоза, лактат}
3. лактат, ФЕП, оксалоацетат}
4. глюкоза, пируват, оксалоацетат}
149. Глюконеогенез активируется гормоном {
1. вазопрессином}
2. глюкагоном}
3. тироксином}
4. инсулином}
5. адреналином}
150. Ферменты глюконеогенеза находятся {
1. во всех тканях}
2. в печени, почках}
3. в эритроцитах}
4. в мышцах}
151. Образование глюкозы из глюкозо-6-фосфата катализирует{
1. фосфорилаза}
2. гексокиназа}
3. глюкокиназа}
4. тиокиназа}
5. глюкозо-6-фосфатаза}
152. Накопление лактата приводит {
1. к обезвоживанию тканей}
2. к метаболическому ацидозу}
3. к метаболическому алкалозу}
4. к повреждению мембран}
153. Чтобы синтезировать 100 молекул глюкозы в глюконеогенезе, необходимо затратить {
1. 300 АТФ}
2. 600 АТФ}
3. 1000 АТФ}
4. 100 АТФ}
154. Рибозо-5-фосфат образуется главным образом{
1. при расщеплении гликогена}
2. в гликолизе}
3. в пентозофосфатном пути}
4. в глюконеогенезе}
155. Пентозофосфатный путь наиболее активен{
1. в костной ткани}
2. в жировой}
3. в коре почек}
4. в хрящевой ткани}
156. В схеме реакций окислительной фазы пентозофосфатного пути: глюкозо-6-фосфат ? 6-фосфоглюконат рибулозо-5-фосфат, отсутствует метаболит {
1. 6-фосфоглюконолактон}
2. рибулозо-5-фосфат}
3. лактат}
4. фосфоглицериновый альдегид}
157. Реакции окислительной фазы пентозофосфатного пути катализируют дегидрогеназы, коферментом которых является {
1. НАД+}
2. ФМН}
3. HS-КоА}
4. НАДФ+}
158. Длительная гипергликемия опасна{
1. метаболическим алкалозом}
2. гликозилированием белков}
3. тканевыми отеками}
4. авитаминозом}
159. Значение пентозофосфатного пути заключается в том, что он служит{
1. основным поставщиком рибозо-5-фосфата}
2. основным источником АТФ в клетке}
3. основным поставщиком глюкозы клетке}
4. основным поставщиком НАДН}
160. При гликогенозах рекомендуется{
1. диета, бедная углеводами}
2. нормальная диета}
3. частое кормление малыми порциями}
4. диета, богатая белками}
161. Значение глюкозы в крови при котором будет отмечаться гипергликемия, не сопровождающаяся глюкозурией {
1. 3,3 – 5,5 мМоль/л}
2. 11 – 15 мМоль/л}
3. 8 мМоль/л}
4. 4 мМоль/л}
5. 11 – 12 мМоль/л}
162. Гипогликемическая кома развивается при концентрации глюкозы в крови {
1. ниже 2,2 г/л}
2. ниже 0,4 г/л}
3. выше 2,2 мМоль/л}
4. выше 0,4 г/л}
163. Инсулин быстро нормализует повышенный уровень глюкозы в крови{
1. увеличивая ее поступление в клетки}
2. путем ингибирования ферментов пентозофосфатного пути}
3. путем активации синтеза белка}
4. путем индукции синтеза ферментов глюконеогенеза}
164. Целлюлоза пищи {
1. служит источником глюкозы для организма}
2. способствует перистальтике кишечника}
3. бесполезна для организма}
165. Эффект Пастера – это {
1. торможение гликолиза тканевым дыханием}
2. активация субстратного фосфорилирования при гликолизе}
3. стимуляция гликолиза высокой концентрацией АДФ}
4. торможение тканевого дыхания гликолизом}
5. торможение превращения пирувата в лактат}
166. Основной метаболический процесс, поставляющий НАДФ+ для синтеза жирных кислот, {
1. цикл Кребса}
2. гликолиз}
3. пентозофосфатный путь}
4. β-окисление жирных кислот}
5. орнитиновый цикл}
167. Биологическая роль анаэробного расщепления глюкозы заключается в образовании{
1. лактата}
2. НАДН}
3. 2 молекул АТФ}
4. ацетил-КоА}
5. 38 молекул АТФ}
168. Конечным продуктом дихотомического распада глюкозы в анаэробных условиях {
1. пировиноградная кислота}
2. ацетил-КоА}
3. молочная кислота}
4. СО2 и Н2О}
169. При наследственной непереносимости фруктозы нужно исключить из пищи{
1. лактозу}
2. сахарозу}
3. мальтозу}
4. маннозу}
5. крахмал}
170. Мобилизация гликогена с последующим выделением глюкозы в кровь происходит{
1. в миокарде}
2. в скелетных мышцах}
3. в печени}
4. в головном мозге}
5. в эритроцитах}
171. Инсулин вызывает снижение глюкозы в крови {
1. повышая проницаемость мембраны, стимулирует гликогенолиз}
2. усиливая синтез гликогена и понижает утилизацию глюкозы в тканях}
3. повышая проницаемость мембран, усиливает синтез гликогена}
4. активируя гликогенолиз и стимулирует образование жиров и белков из углеводов}
172. Основная функция пентозофосфатного пути в эритроцитах{
1. образование НАДФ•Н2 }
2. образование рибозо-5-фосфата }
3. расщепление пентозофосфатов }
4. синтез АТФ }
5. восстановление Н2О2 до двух молекул воды}
173. Третья обходная реакция глюконеогенеза происходит с участием фермента {
1. глюкозо-6-фосфатазы}
2. фосфоглюкомутазы}
3. фруктозо-1,6-бифосфатазы}
4. фосфофруктокиназы}
5. гексокиназы}
174. Гиалуроновая кислота{
1. является гликопротеином}
2. представляет собой разветвленный гомополисахарид}
3. может связывать большое количество воды, а также Са2+ и Мg2+}
4. имеет суммарный положительный заряд}
175. Транспортная форма экзогенных триглицеридов{
1. хиломикроны}
2. ЛПОНП}
3. ЛПВП}
4. ЛПНП}
5. альбумины}
176. Первичные желчные кислоты образуются из{
1. эргостерола}
2. альдостерона}
3. холановой кислоты}
4. прегненалона}
5. холестерола}
177. Ресинтез жира – это процесс {
1. синтеза фосфолипидов}
2. синтеза триацилглицеринов, свойственных данному организму}
3. синтеза эфиров холестерина}
4. синтеза гликолипидов}
178. Хиломикроны образуются{
1. в печени}
2. в почках}
3. в крови }
4. в кишечнике}
179. У больного с генетическим дефектом липопротеинлипазы наблюдается{
1. гиперхолестеринемия}
2. повышение содержания жирных кислот в крови}
3. гиперхиломикронемия}
4. нарушение переваривания жиров}
180. Сложноэфирные связи в молекулах триацилглицеролов подвергаются гидролизу при участии{
1. фосфолипазы}
2. липазы}
3. неспецифической эстеразы}
4. ацетилхолинэстеразы}
5. алилэстеразы}
181. Под мобилизацией липидов понимают{
1. гидролиз липидов в пищеварительном тракте}
2. гидролиз липидов липопротеинов}
3. гидролиз липидов в жировой ткани}
4. гидролиз липидов в печени}
5. биосинтез липидов в жировой ткани}
182. После полного гидролиза глицерофосфолипидов образуются{
1. глицерин и жирные кислоты }
2. глицерин, жирные кислоты и фосфорная кислота}
3. глицерин, жирные кислоты, фосфорная кислота и азотсодержащие молекулы}
4. глицерин, жирные кислоты и азотсодержащие молекулы}
5. глицерин, жирные кислоты, фосфорная кислота и глюкоза}
183. Основной путь катаболизма высших жирных кислот{
1. восстановление}
2. ω-окисление}
3. α-окисление}
4. β-окисление}
5. декарбоксилировании}
184. Желчные кислоты выполняют функцию{
1. расщепляют триглицериды}
2. эмульгируют липиды}
3. тормозят всасывание холестерина и высших жирных кислот (ВЖК)}
4. инактивируют панкреатическую липазу }
185. Жиры, синтезированные в печени, поступают в кровь в составе{
1. хиломикронов}
2. ЛПОНП}
3. ЛПНП}
4. ЛПВП}
5. НЭЖК}
186. Липопротеины очень низкой плотности содержат{
1. 10% белка, 90% липидов}
2. 5% белка, 95% липидов}
3. 1-2% белка, 99-98% липидов}
4. 25% белка, 75% липидов}
5. 50% белка, 50% липидов }
187. В состав ацилпереносящего белка (АПБ) входит витамин{
1. тиамин}
2. биотин}
3. рибофлавин}
4. пантотеновая кислота}
5. пиридоксин}
188. Первым продуктом циклизации сквалена является{
1. холестанол}
2. холестерол}
3. холестан}
4. ланостерол}
189. Высшие жирные кислоты в процессе их катаболизма разрушаются преимущественно путем{
1. восстановления}
2. дезаминирования}
3. β-окисления}
4. гидролиза}
5. декарбоксилирования}
190. Окисление жирных кислот локализовано{
1. в цитозоле}
2. в межмембранном пространстве митохондрии}
3. в матриксе митохондрии}
4. в эндоплазматическом ретикулуме}
5. в пероксисомах}
191. Для активации жирной кислоты необходим фермент{
1. ацил-КоАредуктаза}
2. ацил-КоАдегидрогеназа}
3. ацил-КоАсинтетаза}
4. ацетил-КоАкарбоксилаза}
192. -окисление стеариновой кислоты (С18) включает в себя циклов окисления {
1. 9 }
2. 8}
3. 3 }
4. 17 }
193. -окисление стеариновой кислоты (С18) приводит к образованию ацетил-КоА {
1. 18 молекул }
2. 6 молекул}
3. 9 молекул}
4. 8 молекул}
194. Ключевым ферментом -окисления жирных кислот является{
1. ацетил-КоАкарбоксилаза}
2. карнитинацилтрансфераза-1}
3. ацил-КоАдегидрогеназа}
4. тиолаза}
195. Поставщик водородов для биосинтеза жирных кислот и холестерина{
1. НАДФН}
2. НАДН}
3. ФАДН2}
4. ФМНН2}
196. Синтез стеариновой кислоты (С18) включает в себя{
1. 7 циклов}
2. 8 циклов}
3. 13 циклов}
4. 10 циклов}
5. 4 цикла}
197. Причиной цереброзидоза является{
1. отсутствие фосфолипазы}
2. отсутствие ферментов, расщепляющих цереброзиды}
3. отсутствие липопротеинлипазы}
4. усиление образования цереброзидов}
198. С участием желчных кислот происходит {
1. всасывание глицерола}
2. активация липопротеинлипазы}
3. всасывание моносахаридов}
4. всасывание высших жирных кислот}
199. Кетонурия при сахарном диабете является следствием{
1. усиления кетогенеза в печени}
2. нарушения реабсорбции кетоновых тел в почках}
3. нарушения окисления кетоновых тел в скелетных мышцах}
4. усиления ЦТК}
200. При окислении β-гидроксибутирата образуется{
1. 38 АТФ}
2. 15 АТФ}
3. 27 АТФ}
4. 2 АТФ}
5. 24 АТФ}
201. В реакции превращения ГМГ-КоА в мевалоновую кислоту участвует{
1. ГМГ-КоА-оксидаза}
2. ГМГ-КоА-дегидрогеназа}
3. ГМГ-КоА-редуктаза}
4. ГМГ-КоА-синтетаза}
202. В синтезе холестерина лимитирующим ферментом является{
1. холестеролредуктаза}
2. ГМГКоА-редуктаза}
3. фосфолипаза}
4. изомераза}
203. К липотропным веществам относятся {
1. высшие жирные кислоты}
2. метионин}
3. триглицериды}
4. витамины В6 В9 В12 }
204. Синтез жирных кислот отличается от окисления жирных кислот следующим метаболитом{
1. еноил-КоА}
2. малонил-КоА}
3. ацетил-КоА}
4. β-кетоацил-КоА}
205. В β-окислении жирных кислот НАДН образуется в результате превращения{
1. ацил-КоА → еноил-КоА }
2. еноил-КоА → β-гидроксиацил-КоА}
3. β-гидроксиацил-КоА → β-кетоацил-КоА}
4. β-кетоацил-КоА → ацетил-КоА + ацил-КоА}
206. При гидролизе сфингомиелина образуются{
1. сфингозин + жирная кислота + глюкоза}
2. сфингозин + жирная кислота + фосфорная кислота + холин}
3. глицерин + жирная кислота + фосфорная кислота + холин}
4. сфингозин + жирная кислота + фосфорная кислота + этаноламин}
207. В ресинтезе триацилглицеролов в клетках слизистой оболочки тонкого кишечника участвуют {
1. жирные кислоты}
2. ацил-КоА}
3. 3-фосфоглицерат}
4. 1,2-диацилглицерол}
208. При снижении активности липопротеинлипазы возможно{
1. увеличение содержания хиломикронов плазмы крови}
2. увеличение в плазме крови концентрации хиломикронов и ЛПОНП}
3. увеличение концентрации ЛПНП}
4. увеличение концентрации ЛПВП и ЛПНП}
5. увеличение концентрации ЛПВП}
209. Фермент ЛХАТ входит в состав{
1. ЛПОНП}
2. ЛПНП}
3. ЛПВП}
4. хиломикронов}
210. Конечный продукт действия синтетазы жирных кислот{
1. бутирил-КоА }
2. бутирил-АПБ }
3. пальмитиновая кислота }
4. стеариновая кислота}
211. Aтерогенными являются {
1. ЛПОНП}
2. хиломикроны}
3. ЛПНП}
4. ЛПВП}
212. Ацил-КоА-дегидрогеназа в качестве кофермента содержит {
1. НАД+}
2. НАДФ+}
3. ФМН}
4. ФАД}
213. Энергетический эффект полного окисления глицерина составляет {
1. 20 АТФ}
2. 36 АТФ}
3. 2 АТФ}
4. 12 АТФ}
214. Биосинтез жирных кислот в синтетазном комплексе завершается образованием {
1. высших насыщенных жирных кислот}
2. насыщенных жирных кислот}
3. пальмитиновой кислоты}
4. стеариновой кислоты}
5. мононенасыщенных жирных кислот}
215. Транспортная форма свободных жирных кислот – это {
1. альбумины}
2. хиломикроны}
3. ЛПОНП}
4. ЛПВП}
5. ЛПНП}
216. Структурный предшественник углеродных атомов холестерола {
1. малонил-КоА}
2. ацетил-КоА}
3. СО2}
4. сукцинил-КоА}
5. глицин}
217. Активация пептидаз пищеварительного тракта происходит в результате{
1. ограниченного протеолиза}
2. аллостерической регуляции}
3. фосфорилирования}
4. конкурентной активации }
218. Секрецию поджелудочного сока усиливает{
1. соматостатин}
2. гастрин}
3. холецистокинин}
4. йодтиронины}
219. Активация секреции желудочного сока, богатого ферментами, происходит под влиянием{
1. инсулина}
2. СТГ}
3. гастрина}
4. энтерогастрона}
220. Активация карбоксипептидаз в кишечнике происходит под действием {
1. кислой среды}
2. желчных кислот}
3. липазы }
4. трипсина}
221. Биологическая ценность пищевых белков обусловлена{
1. углеводным компонентом белков}
2. наличием незаменимых аминокислот}
3. наличием связанных с ними витаминов}
4. наличием в молекулах аминокислот атомов серы, кислорода, углерода}
222. Расщепление белков в желудке катализируется {
1. трипсином}
2. пепсином}
3. эластазой}
4. химотрипсином}
223. Некоторые дети не переносят пищу, богатую белками{
1. из-за всасывания продуктов гниения белков в толстом кишечнике}
2. из-за повышенной проницаемости слизистой пищеварительного тракта для продуктов неполного расщепления белков }
3. из-за нарушения обезвреживания аммиака в печени}
4. из-за нарушения секреторной функции поджелудочной железы}
224. Для образования заменимых аминокислот из кетокислот необходимы ферменты{
1. липазы}
2. аминотрансферазы}
3. изомеразы}
4. синтетазы}
225. Окислению аминокислоты предшествует {
1. декарбоксилирование }
2. дезаминирование }
3. изменение радикала }
4. образование аминоациладенилата}
226. Трансаминирование – важнейший процесс аминокислотного обмена, с участием которого происходит{
1. образование субстратов для глюконеогенеза}
2. синтез незаменимых аминокислот}
3. начальный этап катаболизма углеводов}
4. синтез белков в тканях}
227. Некоторые аминокислоты и их производные декарбоксилируются с образованием веществ, которые могут{
1. использоваться в глюконеогенезе}
2. быть источниками энергии }
3. входить в состав гепарина}
4. выполнять роль нейромедиаторов или тканевых гормонов}
228. Интенсивный распад тканевых белков наблюдается при введении не физиологических доз {
1. тироксина}
2. инсулина}
3. соматотропина}
4. андрогенов }
229. Превращение глутамата в α-кетоглутарат происходит{
1. в реакциях цикла Кребса}
2. в глутаминсинтетазной реакции}
3. в реакциях дыхательной цепи}
4. в глутаматдегидрогеназной реакции }
230. Основным способом обезвреживания аммиака в клетке является{
1. образование аммонийных солей}
2. образование аргинина}
3. синтез глутамина}
4. образование пирувата }
231. Нарушение умственного развития при фенилкетонурии объясняется{
1. недостатком катехоламинов}
2. накоплением токсичных продуктов}
3. образованием избытка гомогентизиновой кислоты}
4. недостатком глюкозы}
232. Превращение фенилаланина в тирозин катализирует фермент{
1. фенилаланинтрансфераза}
2. фенилаланингидроксилаза}
3. тирозиназа}
4. фенилаланинфосфотрансфераза}
233. Значение определения уровня креатинина в крови и моче {
1. отражает величину клубочковой фильтрации }
2. является показателем интенсивности обмена аминокислот}
3. отражает скорость обновления белков мышц}
4. определяет качество работы печени}
234. В головном мозге глутаматдегидрогеназная реакция является{
1. дополнительным источником энергии}
2. источником глюкозы}
3. косвенным источником воды}
4. источником ацетил-КоА}
235. Витамин В6 необходим для протекания реакций{
1. переаминирования}
2. цикла Кребса}
3. полимеризации}
4. гидролиза }
236. Меченную по азоту амидную группу глутаминовой кислоты можно обнаружить в молекуле{
1. мочевины}
2. лейцина}
3. валина}
4. тимина}
237. Интенсивность процессов гниения белков в кишечнике и обезвреживающей функции печени отражает cодержание в моче{
1. кадаверина}
2. индикана}
3. путресцина}
4. бензойной кислоты}
238. Трансаминирование – процесс межмолекулярного переноса аминогрупп от {
1. α-аминокислоты на α-кетокислоту}
2. α-аминокислоты на α-гидроксикислоту}
3. амина на α-кетокислоту}
4. амина на α-гидроксикислоту}
239. Источниками аммиака в организме являются{
1. аминокислоты}
2. мочевина}
3. мочевая кислота}
4. порфирины}
240. Для образования цитруллина, кроме орнитина, необходим{
1. аргинин}
2. фумарат}
3. карбамоилфосфат}
4. аргининосукцинат}
241. При взаимодействии глутамата и пирувата в аминотрансферазной реакции образуются{
1. оксалоацетат и аланин}
2. α-кетоглутарат и глицин}
3. α-кетоглутарат и аланин}
4. оксалоацетат и серин}
242. Гомогентезиновая кислота появляется в моче при отсутствии витамина{
1. В6}
2. С}
3. Д}
4. В1}
243. Кетогенными называются аминокислоты, из которых в результате их метаболизма образуются{
1. кетокислоты}
2. кетоновые тела}
3. кетоспирты}
4. альдегидоспирты}
244. Способ регуляции протеолитических ферментов желудочно-кишечного тракта{
1. химическая модификация}
2. конкурентная активация}
3. субстратная активация}
4. ограниченный протеолиз}
245. Нейромедиаторы гистамин, серотонин, ГАМК синтезируются в реакции{
1. окислительного дезаминирования}
2. восстановительного аминирования}
3. декарбоксилирования}
4. метилирования}
5. трансаминирования }
246. Алкаптонурия – аутосомно-рецессивная болезнь, вызванная нарушениями обмена{
1. триптофана и гистидина}
2. фенилаланина и тирозина}
3. метионина и цистеина}
4. пролина и гидроксипролина}
5. лейцина и изолейцина}
247. Конечным продуктом катаболизма пуриновых нуклеотидов у человека {
1. аллантоин }
2. ксантин}
3. гипоксантин}
4. мочевая кислота }
248. Содержание общего билирубина в крови составляет{
1. 3,5-5,5 мкмоль/л}
2. 5,5-10,5 мкмоль/л}
3. 1,7-20,5 мкмоль/л}
4. 10,0-40,5 мкмоль/л }
249. На долю свободного билирубина приходится … % от общего билирубина крови{
1. 5}
2. 15}
3. 25}
4. 75}
250. Связанный билирубин образуется в печени путем конъюгации с{
1. глюкуроновой кислотой}
2. гиалуроновой кислотой}
3. таурином }
4. глицином }
251. Гемолитическая желтуха сопровождается повышением в крови{
1. прямого билирубина}
2. стеркобилина}
3. уробилина}
4. свободного билирубина }
252. Подагра – это заболевание, связанное с нарушением{
1. обмена пуриновых нуклеотидов}
2. распада пиримидиновых нуклеотидов}
3. метилирования пуриновых нуклеотидов}
4. синтеза пиримидиновых нуклеотидов }
253. Непрямой билирубин превращается в прямой билирубин, взаимодействуя{
1. с сывороточными альбуминами}
2. с бензойной кислотой в печени }
3. с 3-фосфоаденин 5-фосфосульфатом в печени }
4. с уридинфосфоглюкуроновой кислотой в печени }
5. с уридинфосфоглюкуроновой кислотой в кишечнике }
254. Для образования нуклеотидов в организме человека используются{
1. углеводы и аминокислоты}
2. жирные кислоты и аминокислоты}
3. углеводы и жирные кислоты}
4. углеводы и кетоновые тела}
255. В ходе трансляции как макроэрги используется{
1. ГТФ}
2. УТФ}
3. ЦТФ}
4. АМФ}
256. Функцию раскручивания спирали ДНК выполняет{
1. гираза}
2. хеликаза}
3. ДНК-лигаза}
4. ревертаза}
257. Регуляция синтеза белка на уровне транскрипции происходит путем {
1. индукции функции генов}
2. репрессии функции генов}
3. индукции и репрессии функции генов}
258. Биологическая роль креатинфосфата{
1. из креатинфосфата образуется креатинин}
2. креатинфосфат – универсальный донор энергии в клетке}
3. креатинфосфат аккумулирует энергию в клетке}
259. Увеличивается выделение уробилиногена (стеркобилиногена) с мочой при желтухе{
1. паренхиматозной}
2. гемолитической}
3. механической}
4. желтухе новорожденных}
260. Под термином «остаточный азот» понимают{
1. азот аминокислот, входящих в состав белков}
2. азот свободных аминокислот}
3. азот всех веществ, остающихся после осаждения белков}
4. азот мочевины}
261. В молекуле транспортной РНК выделяют участок называемый{
1. кодон}
2. антикодон}
3. праймер}
4. промотор}
262. Конечным продуктом распада пиримидиновых азотистых оснований является {
1. β-аланин}
2. креатинин }
3. ксантин }
4. оротовая кислота}
5. мочевая кислота}
263. Концентрация мочевины в крови у больного с заболеванием печени{
1. уменьшится}
2. увеличится}
3. не изменится}
264. Аллопуринол тормозит образование мочевой кислоты потому, что{
1. является аллостерическим ингибитором ксантиноксидазы}
2. является конкурентным ингибитором ксантиноксидазы}
3. является химическим модификатором ксантиноксидазы}
4. необратимо ингибирует ксантиноксидазу}
265. Продуктами распада гема являются{
1. желчные кислоты }
2. желчные пигменты}
3. мочевая кислота}
4. гаптоглобин }
5. все вышеперечисленные соединения }
266. Источником NH2-группы при синтезе АМФ из инозиновой кислоты является{
1. мочевина }
2. аспарагиновая кислота }
3. карбамоилфосфат }
4. ион аммония }
267. Конечным продуктом катаболизма ТМФ в организме человека является{
1. мочевая кислота }
2. -аминоизомасляная кислота }
3. инозиновая кислота }
4. креатин }
5.-аланин }
268. Азот пиримидиновых оснований выводится из организма преимущественно в виде{
1. мочевой кислоты }
2. креатинина }
3. солей аммония }
4. мочевины }
5. креатина }
269. Посттрансляционная модификация белков может происходить путем их {
1. фосфорилирования }
2. гидроксилирования }
3. ограниченного протеолиза }
4. ковалентного связывания с простетической группой }
5. всеми перечисленными способами }
270. При переносе аминокислоты с аминоациладенилата на концевой остаток аденозина молекулы т-РНК образуется{
1. пептидная связь}
2. дисульфидная связь}
3. водородная связь}
4. сложноэфирная связь}
5. амидная связь}
271. Использование метода ПЦР позволяет выявить мутации по типу{
1. замены нуклеотида с изменением смысла кодона}
2. вставки нуклеотидов, кратные 3}
3. выпадение нуклеотидов, не кратное 3}
4. вставки нуклеотидов, не кратные 3}
5. замены нуклеотида без изменения смысла кодона}
6. все вышеперечисленные мутации}
272. Генетический код – это{
1. порядок чередования нуклеотидов в ДНК }
2. порядок чередования нуклеотидов в РНК }
3. способ записи первичной структуры белков с помощью нуклеотидной последовательности ДНК или РНК}
4. триплет нуклеотидов, кодирующий одну аминокислоту }
5. набор генов, определяющий фенотипические признаки}
273. Аспарагиновая кислота включается в ЦТК на уровне{
1. малата}
2. ацетил-КоА}
3. сукцината}
4. α–кетоглутарата}
5. оксалоацетата}
274. Свойства генетического кода{
1. кодон состоит из 4 нуклеотидов }
2. каждую аминокислоту кодирует только один кодон}
3. кодоны мРНК читаются в направлении от 3'-к 5'-концу}
4. одну аминокислоту могут кодировать несколько кодонов}
5. смысл кодонов различен у разных организмов }
275. Коллинеарность кода – это{
1. способ шифрования первичной структуры белков в нуклеотидной последовательности ДНК и РНК}
2. участок молекулы ДНК, содержащий информацию о первичной структуре одной полипептидной цепи}
3. триплет нуклеотидов, кодирующий включение одной аминокислоты}
4. соответствие между последовательностью кодонов мРНК и первичной структурой белка}
276. Антикодон представляет собой{
1. триплет нуклеотидов ДНК, кодирующий одну аминокислоту}
2. место присоединения аминокислоты к тРНК}
3. триплет нуклеотидов тРНК, комплементарный кодону мРНК}
4. бессмысленный кодон мРНК}
5. триплет нуклеотидов РНК, кодирующий одну аминокислоту}
277. ДНК-лигаза – это фермент, который{
1. не входит в состав репликативного комплекса}
2. синтезирует фрагменты цепей ДНК}
3. «сшивает» фрагменты Оказаки}
4. катализирует гидролиз 3',5'-фосфодиэфирной связи}
5. активируется ТАТА-фактором}
278. Промотор – это{
1. специфическая последовательность нуклеотидов в молекуле т-РНК}
2. участок терминации транскрипции }
3. место присоединения РНК-полимеразы при инициации транскрипции }
4. специфическую последовательность нуклеотидов в м-РНК}
279. Матрицей для синтеза белка является{
1. мРНК}
2. рРНК}
3. тРНК}
4. ДНК}
280. На каждой стадии элонгации трансляции происходит{
1. удлинение растущей пептидной цепи на одну аминокислоту}2. включение Мет-тРНКМет в Р-центр}3. взаимодействие аминокислот с тРНК}4. использование энергии АТФ}5. освобождение готового белка}
281. Участок ДНК, который содержит информацию о структуре белка-репрессора{
1. ген-регулятор}
2. промотор}
3. оператор}
4. оперон}
282. Участок ДНК, который связывается с белком-репрессором{
1. ген-регулятор}
2. промотор}
3. оператор}
4. структурный ген}
283. Матрицей для синтеза м РНК является{
1. мРНК}
2. мяРНК}
3. рРНК}
4. ДНК}
284. Сплайсинг – это процесс{
1. сшивания экзонов}
2. сшивания интронов}
3. вырезания экзонов}
4. вырезания интронов}
5. удаления полиА-последовательности на 3'-конце РНК}
285. В клетках молекула ДНК находится в {
1. ядре}
2. цитозоле}
3. лизосомах}
4. рибосомах}
286. Нуклеотиды в нуклеиновых кислотах соединяются между собой{
1. фосфодиэфирными связями}
2. пептидными связями}
3. N-гликозидными связями}
4. О-гликозидными связями}
287. Альбинизм развивается при нарушении обмена{
1. арг}
2. асп}
3. тир}
4. глу}
5. орн}
288. Синтез РНК-затравки катализирует{
1. ДНК-лигаза}
2. хеликаза}
3. гираза}
4. праймаза}
289. Предшественник пирувата, поступающий с пищей, является{
1. жирные кислоты}
2. целлюлоза}
3. углеводы}
290. Метаболитом, связующим обмен глюкозы и жирных кислот, является{
1. глюкозо-6-фосфат}
2. пируват}
3. ацетил-КоА}
4 фумарат}
291. Метаболитом, связующим обмен глюкозы и гликогенных аминокислот, является{
1. глюкозо-6-фосфат}
2. оксалоацетат}
3. ацетил-КоА}
4. бутирил-КоА}
292. Пируват является общим метаболитом в обмене{
1. глюкозы и жирных кислот}
2. глюкозы и глицерина}
3. жирных кислот и нуклеиновых кислот}
4. белков и нуклеотидов}
293. Ацетил –КоА является общим метаболитом в обмене{
1. глюкозы и ДНК}
2. глюкозы и метионина}
3. жирных кислот и кетоновых тел}
4. фенилаланина и глицерина}
294. Глицерол-3-фосфат является общим метаболитом в обмене{
1. глицерина и глюкозы}
2. глицерина и пуриновых азотистых оснований}
3. глицерина и пиримидиновых азотистых оснований}
4. жирных кислот и глицерина}
295. В моче при сахарном диабете определяются{
1. гемоглобин}
2. билирубин}
3. глюкоза}
4. белок}
296. При голодании в моче может определяться{
1. кетоновые тела}
2. белок}
3. гемоглобин}
4. уробилин}
5. билирубин}
297. Следствием блокады пентозофосфатного пути окисления глюкозы при сахарном диабете является{
1. снижение количества НАДФН2}
2. увеличение концентрации ацетил-КоА}
3. преобладание синтеза кетоновых тел}
4. уменьшение концентрации глюкозо-6-фосфата}
5. ингибирование цитратсинтазы}
298. Нормальное содержание остаточного азота в сыворотке крови{
1. 0,1-0,3 г/л}
2. 0,2-0,4 г/л}
3. 0,4-0,6 г/л}
4. 0,8-1,0 г/л}
299. Причиной повышения глюкозы в крови при сахарном диабете является{
1. усиление гликогенолиза}
2. активация гликолиза}
3. нарушение поступления глюкозы в ткани}
4. усиленный катаболизм белков}
5. активация липолиза}
300. За нарушение утилизации глюкозы в клетках при сахарном диабете ответственна{
1. альдолаза}
2. фосфофруктокиназа}
3. гексокиназа}
4. фосфорилаза}
5. лактатдегидрогеназа}

Приложенные файлы

  • docx 12866862
    Размер файла: 174 kB Загрузок: 0

Добавить комментарий