2 КЕЗЕҢ…


2-кезең
Протеинурия 2 үлкен топқа бөлінеді. 1/ бүйректік протенурия – нефронның зақымдануы , бүйрек фильтрінің тесіктері үлкеюі, шумақшаларды қан айналым нашарлағанда байқалады .2/ бүйрекке тәуедлсіз протеинурия- простата безі немесе зәр шығару жолының травмасын білдіреді. Бүйрекке тәуелді протеинурия: Селективті, селективті емес ,тубулярлы, аралас, постреналды, преналды болып бөлінеді.
Қалыпты зәрде белоктар анықталмайтын өте аз мөлшерде болады, сондықтан қалыпты жағдайда зәрде белок болмайды
Кетонурия қалыпты зәрде кетон денелері өте аз мөлшерде кездеседі оны нитропрссидті сынама арқылы , Ланге сынамасы арқылы анықтауға болмайды. Ал кетонурия кезінде бұл сынамалар оң мәнді болады. Кетонурия: қант диабетін, ашығу, тағамда көмірсулардың болмауы, тиреотоксикоз, бас ми жарақаты, дизентерия ,токсикоз, скарлатина, грипп, туберкулезд байқалады.
Билирубинурия. Қалыптыжағдайда лабораториялықәдістермен анықтауга болмайтын аз мөлшерде кедеседі .Ал көбеюі гипербилирубинурия бауыр аурулары от жодарынын бітелуі.обтурациялық саргаю кезінде байқалады.
Қышқылдық-сілтілік тепе –теңдікті бірқалыпты ұстап түрудағы бүйректің ролі
Бүйрек- тепе-теңдікті реттейді. Қышқыл заттар несеппен бірге бөлініп, бикарбонаттардың өоры күшейеді. Ацидоз және алкалоз кезінде тепе-теңдңктің қалыптасуы үшін бүйректің қатысуымен 10-20 сағат қажет. Натрий қайта сіңіріледі оның орнына К, Н, ЭНН4 шығарылады. Кионының шығуына натрийдің тасмалдануына ғана емес тасмалдануына тәуелді Несеппен тұддары бөлінеді. Сондықтан несеп әлсіз қышқылдық орта көрсетеді. Б қ-с т-тке әжептеуір әсер етеді брақ өкпе мен қанға қарағанда буферлі жүйелердің әсер етуі көп уақыт алады. Қанның буферлік жүйесінің әсер етуі 30 секунд. өкпеде 1-3 минут алса бүйректегі бұзылған қышқылды сілтілік тепе-теңдік қалпына келтіру үшін 10-12 сағ уақытты қажет етеді. Ағзадағы сутегі иондарының концентрациясын тұрақтандырудың негізгі механизмі сутегі ионының секрециясы мен натрийдің қайта сіңірілу процесі болып табылады.
5.Коллаген амин қышқылының ерекшеліктері-Коллаген – жануарлар әлеміндегі ең көп таралған белок. Ағзаның барлық белоктарының 30 пр, дене салмағының 6пр-ы оның үлесіне кездеседі.Коллагеннің өзіндік біріншілік құрылымы бар. Әрбір үшінші аминқышқылы-бұл глицин(33пр) барлық аминқышқылдардың 20-25 пр пролин мен оксипролиннің үлесіне, 10 пр-аланиннің және 10пр-ы оксилизиннің үлесіне келеді. Коллагеннің құрамында триптофан аминқышқылы болмайды және бұл құрамында оксипролин болатын жалғыз белок. Коллаген- күрделі белок , гликопротеин: оксилизиннің гидроксильді топтарымен байланысқан моносахаридті және дисахаридті қалдықтары бар. Коллагеннің полипептидтік тізбектерінің әрқайсысы шамамен 1050 аминқышқылынан құралған және спирал түріндегікеңістіктік конформациясы бар. Коллагеннің полипептидтік тізбектері қайталанып отыратын үшпептидтер түрінде болады,мұнда бір аминқышқылы глицин, ал қалған екеуі пролин немесе оксипролин болады.
6.коллаген биосинтезі.Коллаген фибробластарға синтезделіп , клетка-аралық матрикске бөлінді. Коллагеннің синтезі және оның ең соңғы түрінің түзілуі көптеген факторлардың коферменттердің қатысуымен жүретін көп сатылы процесс.
1) проколлагеннің түзілуі проколлаген 200-250 амин қышқылдарының қалдықтарынан тұрады.
2) пролиннің лизиннің гидроксилдену і
С витаминінің бұл процестердегі негізгі ролі
а/ ферменттердің ЭСН- тобын құрайды
ә/темір 2 тотығып кетүін қамтамасыз етеді.
б/
7. Лизин мен пролинннің гидроксилденү кезінде витамин С-нің ролі
Проколлагеннің полипептидтік тізбегінің синтезі мен жетілу процесінде полирибосомалар деңгейінде өзгешелік гидроксилазалар әсерінен және С витаминінің қатысуымен полипептидтік тізбектерде орналасқан пролин мен лизиннің гилроксильденуі өтеді. Пролиннің гидроксилденүі бұдан кейінгі кезеңдерде проколлагеннің тұрақты 3 спиральды құрылымы қалыптасуы үшін қажет. Лизиннің гидроксильді топтары глюколизденеді және галактозданады- көмірсулы фрагменті ұзарад.Проколлагеннің суперспиральданған молекулалары эндоплазматикалық ретикулумнан Гольджи апаратына орын ауыстырып, секреторлы, гранулаларға қосылады да, клеткааралық кеңістіккет бөлінеді, мұнда проколлагенпептитазаның әсерінен тропоколлагенге айналады. Бұл жағдайда проколлаген молекуласының С- соңынан молекулярлық салмағы 35000 болатын полипептид, Ал натрий- соңынан молекулярлық салмағы 20000 болатын полипептид бөлінеді
8.Витамин С жеткіліксіз кезіндегі өзгерістер-ағзада С витамині жетіспеген кезде пролин мен лизиннің гидросильденуі бұзылады,лизилоксидазаныің белсенділігі төмендейді , бұл тропоколлагеннің жетілу процесін , тежелуінеі колллагеннің беріктігі нашар молекулаларының п. Б . әкеп соғады.ересек адам ушін с витамин тәуліктік мөлшері-20-100 мг. Ағзада с витамині жетіспесе цинга ауруына әкеп соқтырады, тістердің босапі тусуімен,қызыл иектің қанауымен , суйектердің зақымдалуымен, анемиямен сипатталады
9.Д»некер тканінің глюкоза амингликандарына гиалурон қышқылы, хондроитинсульфаттар, дерматасульфаттаркератальсулфаттаржәне гепарин жат.олар клеткааралық матрикстің белоктарымен қосылыпдәнекер тканінің протеогликандарын түзеді.гиалурон қышқылымен ЕН ацетил глюкозамин кезектесіп орналасатын биополимер болып табылады. Әртурлі мүшелерде гиалурон қышқылының мөлшері бірдей емес. Ол теріде, буындардың синовиальды суйықтарында кейбір клеткааралық өткізгіштерді арттырады. Кейбір бактериялар гиалуронилазаны бөлед, ол қан ағының клеткаарлық кеңістікке өтуінежәне тканьдерде іріңді инфекцияны таратуға мүмкіндік береді.
1010.Су және катиондар алмасуындағы протеогликандардың ролі.
Протеогликандардың құрылысы түзу сызықтық,қышқылдық табиғаты бар,диссоциаланған кезде полианиондарға ыдырайды.Суды және Na,Ca иондарын байланыстыра алады.Суда ісінеді,сүйтіп кілегей.гель.сиякты коллоидар түзеді.Шеміршектерге серпімділік қасиет береді,буындар арасында майлаушы сұйықтық болып есептеледі,соғылуды,үйкелісті азайтады.
Клеткаарлалық матриксте глюкозамин сериннің қалдығы арқылы HO-CH—белокпен мықты коваленттік байланыспен байланысқан.Мұндай гибридтік байланыспен түзілген заттар протеогликандар деп аталады.Протеогликандардың белоктық бөлімі эндоплазмалық ретикулуммен байланысқан полирибосомаларда синтезделеді.Пептидтік тізбек ЭПР-мембранасынан ішкі өтіп,өсе бастайды.Эндоплазмалық ретикулумның ішінде протеогликандардың гликозамингликандық бөлімі синтезделеді.Пептидтің құрамындағы серинге гликозилтрансфераза ферментінің көмегімен бірінші моносахарид байланысады,синтез әрі қарай жалғасады,осы жерде көмірсудың сульфат тобын қосып алуы жүреді.Сонан соң полисахаридтік тізбегі бар протеогликандар Гольджи аппаратына жылжып,одан секреторлық гранулаларға өтіп,бөлініп шығады.Бір полипептидтік тізбекке бірнеше гликозамингликан тізбегі байланысады,протеогликанның молекуласы шыршаның бұтағы сиякты болып келеді.Шеміршектің құрамында протеогликандар молекулалары 100-ге жуық хондроитинсульфаттың тізбегінен және 60-қа жуық кератансульфаттың тізбегінен тұрады.
11.жасы улғайган сайындәнекер тканінде глюкозамингликандардың, протеогликандардың және гликопротеидтердің сандық мөлшері, сапалық қурамы өзгерістерге ұщырайд. Теріде гиалурон қышқылының мөлшері төмендейді.А итпті хондро-итин-сульфаттардың орнына В типті хондроитин сульфаттар және кератансульфаттар пайда болады, коллагенді фибриллалардың мөлшері артадың. Артериялар қабырғасында коллаген 3 коллаген1 ге ауысады. Коллаген 1 әсіресе атеросклеротикалық түйіндердің қалыптасқан
12.
13. 13.Бұлшықеттерде энергетикалық алмасудың ерекшеліктері.
Жұмыс кезінде бұлшықетте заттар алмасуы күрт артады.Бұл кезде АТФ тың қажеттілігі мың есе көбейеді.Бұлшыұеттерде АТФ анаэробты гликолиз кезінде субстратты фосфорильдену реакциялары есебінен синтезделуі мүмкін.Бұлшық ет оттегімен жеткілікті қамтамасыз етілген кезде АТФ көмірсулы ,липидті,амин қышқылды алмасу метаболиттерінің тотығуы кезінде ,тотығып фосфорильдену реакцияларында синтезделеді.Жұмыс істеп жатқан бұлшық етте АТФ деңгейін толтыру кретинфосфаттың есебінен де жүреді,ол креатинфосфокиназаның әсерінен макроэргиялық фосфатты байланысты АДФ ке жеткізеді.Аэробты процестердің деңгейі бұлшыұеттің қанмен қамтамасыз етілуіне байланысты.Бұлшық ет жұмыс істеген сайын қан ағыны күшейеді,капиллярлар кеңейеді,алайда жиырылу салдарынан қан тамырлары қысылып ,бұлшық еттің қанмен қамтамасыз етілуі нашарлайды.Соның салдарынан мынадай жағдай байқалады...жұмыс істеп тұрған және энергияны көп пайдаланатын юұлшық еттердің қанмен қамтамасыз етілуі оттегіні жеькізу фактісі бойынша жеткіліксіз болады.Оттегіге деген жоғары қажеттілік оксиглобин түрінде қорға жиналған оттегі есебінен компенсацияланады.Алайда оттегінің қоры азайған сайын ,жұмыс істеп тұрған бұлшық етте энергияны өндіру глюкоза катаболизмінің анэробты дихотомиялық жолы есебінен жүзеге асырылады,оның қарқыны арта түседі.
14. Бұлшық еттердің жиырылуының өзгерістері, бұлшықет дистрофиясы, бұлшық ет денервациясы, креатинурия. Бұлшық еттердің жиырылуының өзгерістері ,бұлшық ет дистрофиясы,денервациясы.Жаралану немесе жүйке импульсациясының бұзылуы салдарынан қозғалыс жүйке талшықтарының зақымдануы кезінде бұлшық ет салмағының азаюы (атрофия),олардың құрылымында дəнекер тіні мөлшерінің артуы ,бұлшық ет белоктарының азаюы жəне заттар алмасуның өзгерістері (дистрофия) орын алады.Бұл жағдайда бұлшық еттің қалыпты қозуға жəне жиырылуға қабілеті жоғалады.Мұрдай өзгерістер жүйке жүйесінің орталық бөліктерінің қызметтері бұзылған кезде байқалады.Бұлшық ет тінінде дистрофиялық өзгерістер тұқым қуалаушы жүйке бұлшық ет ауруларын да да кездеседі.,мұнда бұлшық ет тінінің перифериялық жүйке талшықтарының , жұлын миының зақымдануы орын алады.Бұл аурулардың нагізгі симптомдары бұлшық ет əлсіздігі ,шаршау болып табылады.Олар бұлшық ет гипотониясы жəне атрофиясымен қатар жүреді.Ең көп тараған жүйке бұлшық ет аурулары -прогрессивті бұлшық ет дистрофиясы-миотониялар-периодты отбасылық паралич б.т.Дистрофиялық өзгерістер жүрек бұлшық етінде де байқалады,мыс:миокардиодистрофия,ол миокардтың энергптикалық жетіспеушілігімен байланысты жəне эндокринді бездердің қызметтері бұзылғанда,анемияда,инфекцияларда, интоксикация ашығу авитаминозда п.бБұлшық ет атрофиясын Е авитаминозы кезіндеде байқауға болады.Кретинурия.Атрофиямен сипатталатын бұлшық ет тінінің аурулары қанда креатиннің деңгейінің артуымен жəне оның зəрде пайда болуымен сипатталады.
15.Жүйке ткані белок алмасуы.
Қозу жағдайында нерв тканінде жай жіне күрделі белоктарлың катобализмі кушейеді де мидын ағып кететін канда азот денгейә кобеед ал тыныштык жагдайында белок синтезі жүеді амммиак улы онім бырақ нерв тканінде ол бос куйінде ене алмайды. Глутамин кышкылынын катысуымен амммиакты озыне байланымтыору аркылы усыздандырылыпотырады Глутамин адам организмі ушін зиянды емес.Глутамин кыщкылынан бір айырмашылығы ол клетка мемранасынан еркін отып алады бауырда глутамин дезаминденеді.Ол босап шыққн аммиак мочевина снтезінде жумсалады. Ми тканіннде аммминд азоттын( NH2)80% глутамин кышкылы глутамин курайды.
*Формула бар*
16НЕрв тканінде медиатор ролі
Меиаторлардын көмегімен бір нерв клеткасф екінші бірмен байланысады немесее баска бір органдардын жагдайына әсер ете алады :Нерв импульстарынын берілуінде синапс алатын орны зор.Қозгаушы нерв ушы мен бұлшык ет талшыұтарынын арасынағы синапстар оте жаксы зерттелген
1-холиноцетилтрансфераза
2-ацетилхолинэстераза
3-холинорецептпор
4-гуанилатциклаза
Нервушынын булшыкет талшыгына карай орналасып липойдты белок кабыгымен капталган болігі пресинапстык мембрана деп аталады. Осы мембрана жанында орналасквн митохондрийлер медиато синтеіне катсады нерв ушымен байланыскан бұлшык ет клеткасы постсинапстык мембранмен капталган.Бұл мембрана бір ерекшелігі белгілі бір медиатормен айланысуга арналган спецификалық касиеті бар рецепторлармен камтамасвз етілген. Бір нерв булшык ет синапсындагы рецептор саны 3-6млн. Осы екі мембрана аркасына синапстык куы болады. Ені 200-500А катты гидратталган гелмен толтырылган Әрбір нейрон 10-20мын синапс тузуге катыса алады. Казіргі көз карастарга сай нерв козудын негізгі медиаторы ацетилхолин норадреналин дофамин серотонин болып таылады.
17.Қаннын формалы элементтерінін олард кызметі
Плазма белоктары әр түрлі манызды кызмент аткарады. Олрга буферлік касиет тән сондықтвн каннын PHы турақты денгейде сақтауга мумкіндік береді.Белоктар канга тұткырлық касиет береді. Артериялардагы кысымды калыптастыруда манынзды роль аткарады олар онкостык қысым тугызып ан курамындагы су молшерінін тұрақтылын сақтайды.Қанмен улпа арасындагы су алмасуын реттейді Альбуиндер ар турлы препараттаррын дарумен дәрілерді гормондарлы боягыш заттарды глабулиндерден турлі корганыш денеле тузіледі Сондықтан олар организм иммунитетні калыптастырады. Фибриноген кан ую процесіне кватфысады. Кан уйыган кезде фибриногеннін физ кассиетіозгеріп ол ерімейін фибрин талшыктарын тузеді. Плазма белоктарыулпа белоктарын курау ушін пайдаланылады. Плазмада альбуминдер глобулиндермен салыстыргнда екі есе коп болады. Альбумин глобулин катынасы белок коэф деп атайды. Альбумидермен фибриноген бауыр торшаларында ал глобулиндер тек бауырда гана емес кок бауырда суйек кемігінде лимфа туйндерінде кездеседі
18.Қаннын биохимиялық корсеткіштері
Қан курамы кан дінекер улпасынын суйық туры.Агзада болатын каннын мөлшері адам дене салмагына байланысты 4,5-5л.Кан курамы плазмадан 55пайыз-45пайыздан турады ерсек адам организмінде шамамен 5л кан болады. Кан агзада діәнекер тканін бір турі Онын негізгі бір тур. Клеткааралық суйық зат плазмадан куралады. Плазмадан кан жасушалары эритроцит лейк кан пластинкалары тромбоцит болады. Тромбоциттер суйек кемік майындагы клеткалар тузіледі олар жіктелуі корга жиналып бұзылуы баска мушеде отеді.
19.Қаннын химиялыққұрамы. Қан кою жабыскак молдір емес кызыл тусті суйық зат. Каннын 55пайызы плазадан каннын жалпы суйық бөлімінен 45пайызы каннын әр турл туйіршіктерынен турады. Эритроцит44 леейкоцит тагы да баска да тұйіршіктер турады. Кан уйыган кезде 2ге бөлінеді Томнгі кааты тунбага тускен кан туйіршіктері оынн устынде молдыр саргыш тусті суйықтық пайда болады. Бул суйықты сыворотка деп аталады. Сыворатканын плазмадан айырмашылыгы онын курамында фибриноген болмайды.Ягни сыворотка деп-фибриногені жок плазма.
Организм ерадамда5200мл ал әйелде3900 немесе оз салмагынын 1-10 шамасына жуык деп есптеледңі.Каннын осмостык кысымы 7/6 атмосфера. Кан 44 -48туйіршік 52-56пайызы плазмадан турады. Ал плазма90-91пайыз судан 9-10пайыз кургак зат. Кургак заттардын 8-9 пайызы органикалық 1пайыз бейорганикалық косылыс.
20.Қан плазмасында белок манызы
Белоктар плазманын онкотикалық кысымын аныктайды.Онын молшері атмосфера 0,1болса организмде кан мен ткань арасынданы су және суда ерітілген заттарлын алмасуында оте зор. Капиллярдын артериялы шетінде журек кызметі әсерінне болалиын гидростатикаоын кысымы онкотикалык кысыммнан артык болгандыктан суж және суйыққа отеді. Капилляр венаьык шетінде кысым шамалары керісінше болгандыктан белоктар озыныны идрофильдык каиетні сайкес клетка аралыгынан онымени коса зти алмасуфнын сныгы онымдерын озфне тартады.
Белоктар канда буферлік кызмет аткарады. PHтурактылынын сактап турады. Белок баска буферлік баска системалармен бірлесе отырып кан реакц ортасын устап турады.Кан беоктары корганынш кызмет аткарады. Табигаты жагынан белоктар болып табылады
Тасымалдау кызмет аткарады.
21. 21. Кинин белоктары және олардың маңызы
1.Гемодинамиканы реттеуге қатысады.Қан тамырларының біріңғай тегіс еттеріне әсер ету арқылы қан тамырларын кеңейтеді,сондықтан қан қысымы төмендейді.
2.Барадикинин тамыр қабырғасын кеңейте келе атеросклероз қабықтарының пайда болуына ықпал жасайды.
3.Кининдер бронхтарды қысып демікпе ауруын қоздырады.
4.Кининдер жүрек соғысын күшейтіп ,осы тьканде оттегінің пайдалануынжәне зат алмасуын көбейтеді.сонымен қатар минералды заттар алмасуын жеделдетеді.
5.Кининдер асқазан және ұлтабарда орналасқан жараның пайда болуына себепші болады.
6.Плазма белоктарына қанның ұюына қатысатын белоктар жатады.оларды қан ұюының факторлары дейді.
7.Плазма комплементі байланыстыратын жүйесінің белоктары кездеседі.Бұл белоктарды қоздыру механизмі көп сатылы .ол антиген- антител әрекеттесуінен басталады.
8.Ферменттер.
1.секторлы Ферменттер -бауырда түзіледі,қанға шығады.
2.Индикаторлы Ферменттер -клеткада түзіліп ,тек сол жерде қызмет атқарады
3.Экскреторлы Ферменттер -бауырда синтезделіп,өт арқылы сыртқа шығарылады.
9.Трипсиннің тежегіштері а-1 және а-2 глобулиндермен қозғалатын белоктар,трипсинді және белоктарды ыдырататын басқа ферменттердің активтілігін тежейді.
10.С-рективті белок- қанда қатты қабыну жағдайларында,тькандер бұзылғанда пайда болады.
11.Интерферон- вирустардың әсерәнен синтезделетін ерекше белок.Вирустың клетка ішінде көбеюін тежейді.
12.Криоглобулин- потологиялық жағдайда ғана пайда болады,Оның ерекшелігі-37° тампературада қоймалжыңданады.
22.Қалдық азотты құрайтын заттар,химиялық табиғаты қандай заттардың алмасуының соңғы өнімдері, Қалдық азотты анықтаудың маңызы.
Мочевина азоты-мөлшері 3,3-6,6 мм/л
Несеп қышқылының азоты- Плазмадығы саны 0,18-29 мм/л.
Креатин және креатинниннің азоты .креатин 15—70мм/л,креатининн44-115мм/л
Билирубиннң азоты-18-20мкммлоь/л
Поипептидтердің азоты
Аминқышқылдарының азоты
Күкіртті және глюкуронды эфирлердің азоты
Холин,глютатион,нуклеотидтердің азоты.
Гиппур қышқылының азоты.
Қалдық азотты диагностикалыұ маңызы аз,ал көбейген жағдайда гиперазотемия дейді.
Гиперазотемия даму механизміне қарай:
-Ретенционды(Бүйректік және бүйректік емес)
-Продукционды
Ретенционды-қанға азотты заттар тькандерден қалыпты мөлшерде түседі,ал зәрмен олар дұрыс бөліне алмайды.Бұл жағдай бүйрекке тәуелді және тәуелсіз болып бөлінеді.Бүйрекке тәуелді түрі- бүйректің бөлініп шығару қызметі нашарлағанда болады.
Бүйрекке тәуелсіз түрі- қан айналымының нашарлауында қан қаысымы төмендегенде , бүйректегі қан ағымының бәсендеуі,зәр шығаратын жолдарды ісік ,таспен бекітілгенде байқалады.
23. Кетон денелері немесе ацетон денелері — ағзада зат алмасу процессінде пайда болатын органикалық қосылыстар[2]:
ацетон (пропанон) [H3C—CO—CH3]
ацето-сірке қышқылы (ацетоацетат) [H3C—CO—CH2—COOH]
бета-гидроксимай қышқылы (β-гидроксибутират) [H3C—CHOH—CH2—COOH].
Кейбір процесстерде (қантты диабет, тағамда углеводтар кенет азаюы, ысытпа ауруы, ашығу кезінде) ауру адамның қанында, несебінде Кетон денелері көп жиылып, ацетон пайда болуы мүмкін. Ағзада жеткілікті мөлшерде углевод жіберілсе, Кетон денелерінің аса көп құрылуы тежелді. Кетон денелерінің сау ағзаға зияны жоқ, тотығып көмір қышқылы газына және су молекуласына айналады[3].
24.
25. . несеп қышқылы-пуриндік негіздердің соңғы өнімі. Қалыпты жағдайда нуклопротеиндер құрамында көп тағам қолданғанда зәр қышқыл мөлшері артуы мүмкін. Ал ликемия, полицитемия, гепатит, әсіресе подагра сияқты патология жағдайларда зәр қышқылы мөлшері артады. Хим құрамы: зәр судан және құрғақ қалдықтан турады. Құрғақ қалдық органикалық және биоргани-қ зат/дан тұр. Органикалыққа- зәр қышқ-0,2-1,2 г/тәулік.Мочевина 20-35 Креатин ерлерде1,0-2,0 Әйелдерде 0,8-1,8 Индикан 0,01-0,012 бейорганикалық: натрий-3,6 гт. Калий 1,5-3,2 Магний-0,1-0,2 КАльций-0,1-0,25 Азот-0,5-1,0 фосфор-0,9-1,3
26. Патологиялық зәрдің құрам бөліктері
1 Глюкозурия зәрде глюкозаның пайда болуы қантты диабет кезінде акромеглия, Иценко Кушинг ауруы, кейбір перебральды зақымдалу кезінде байқалады.
2 зәрде кетон денелерің пайда болуы қант диабет, ұзақ ашығу, эклампсия және ауыр безгекті жағдацлар орын алады аралық ацетонурия қорғасынмен атропинмен улану кезінде байқалады
3 протеинурия зәрде болоктардың пайда болуы бүйректің аурулары және басқа да бірқатар аурулар кезінде орын алады. Жедел гломерулонефрит, созылмалы гломерулонефриттің бастапқыкезендерінде, нефротикалық синдромда, жүктілік токсикоздары, бүйрек сүзгісінің қуысы кенейген кездерде, қан айналымы бәсендеген кезде қан плазмасының белоктары, ең бірінші альбуминдер зерде пайда болады.
27. Дентин тістің негізгі бөлігін құрайды. Бұл қан тамырынсыз остеобластардын тармақтары өскіндермен толтырылған ткань дентин түтікшелерінде дентинді сұйықтық ағында болады, оның құрамында дентинтің жанаруына органикалық және минералды заттар бар. Эмальға қарағанда дентинде судын мөлшері 5-6 есе көп. Органикалық заттар көп, алминералды заттар аз болады. Дентиннің органикалық матриксі коллаген және коллаген емес белоктар түрінде болады, құрамында глюкозаминдер, галактозаминдер, уронқышқылдары , нейрамин және сиал қышқылдары болады
29. Эмаль ағзаның ең қатты, қан тамырсыз ткані болып табылады. Ол дентинді,пульпаны кез келген әсерден сақтайды. Бейорганикалық субстанция
-93.7% cy -2.3% органикалық заттар 4 % болады.эмальді сұйықтық гидроксиапатиттың өте қанаққан ерітіндісі түрінде болады, бұл оптималды Рн КЕЗІНДЕ ОНДА ЭМАЛЬДІҢ ЕРУІНЕ КЕДеРГІ келтіреді және реминерализацияны қамтамасыз етеді. Эмальді сүйықтық сілекейден эмальға келіп түсетің иондар мен аздаған молекулалар үшін тасымалдаушы орта қызметің атқарады. Эмальді сүйықтықтын қозғалысы негізінен кристалдар аралық кеңістікке және эмальды пластинкаларында жүреді
30. Тіс тканінің бұзылысы
Гиперплазия тіс ткандерінің мөлшердең тыс түзілуі, ол тіс тканьдеріне кальций жеткіліксіз мөлшерде және фтордың мөлшерден тыс түскен кезінде байкалады
Гипоплазия тістің немесе оның тканьдерінің дұрыс жетілмеуі. Бұл зақымдалу негізінен фосфорлы жетіспеуі қалқанша маныңдағы бездердің гипофунциясы, рахит, ағзаның Д витоминімен жеткіліксіз қамтамасыз етілуі болып табылады

Приложенные файлы

  • docx 14819026
    Размер файла: 26 kB Загрузок: 0

Добавить комментарий